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- PDB-8ytd: Crystal Structure of TrkA D5 domain in complex with two different... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ytd
タイトルCrystal Structure of TrkA D5 domain in complex with two different macrocyclic peptides
要素
  • (Macrocyclic Peptide) x 2
  • High affinity nerve growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / response to hydrostatic pressure / neurotrophin receptor activity / mechanoreceptor differentiation ...neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / response to hydrostatic pressure / neurotrophin receptor activity / mechanoreceptor differentiation / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / GPI-linked ephrin receptor activity / nerve growth factor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / nerve growth factor binding / Sertoli cell development / Retrograde neurotrophin signalling / sympathetic nervous system development / NGF-independant TRKA activation / Signalling to p38 via RIT and RIN / ARMS-mediated activation / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of synapse assembly / PI3K/AKT activation / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Frs2-mediated activation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / positive regulation of GTPase activity / response to electrical stimulus / Signalling to RAS / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / neuron development / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to axon injury / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / response to nutrient levels / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to nerve growth factor stimulus / cellular response to nicotine / kinase binding / recycling endosome membrane / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / late endosome membrane / late endosome / protein autophosphorylation / neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / response to xenobiotic stimulus / axon / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity nerve growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Yamada, T. / Mihara, K. / Ueda, T. / Yamauchi, D. / Shimizu, M. / Ando, A. / Mayumi, K. / Nakata, Z. / Mikamiyama, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery and Hit to Lead Optimization of Macrocyclic Peptides as Novel Tropomyosin Receptor Kinase A Antagonists.
著者: Yamada, T. / Mihara, K. / Ueda, T. / Yamauchi, D. / Shimizu, M. / Ando, A. / Mayumi, K. / Nakata, Z. / Mikamiyama, H.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年7月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High affinity nerve growth factor receptor
B: Macrocyclic Peptide
C: Macrocyclic Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3787
ポリマ－15,1303
非ポリマー2484
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.374, 50.374, 143.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-522-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 High affinity nerve growth factor receptor / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / ...Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / Tropomyosin-related kinase A / Tyrosine kinase receptor / Tyrosine kinase receptor A / Trk-A / gp140trk / p140-TrkA


分子量: 11221.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRK1, MTC, TRK, TRKA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04629, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Macrocyclic Peptide


分子量: 1676.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド Macrocyclic Peptide


分子量: 2231.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 25% v/v ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2020年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 8455 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.3 % / CC1/2: 0.978 / CC star: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.047 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 20.2 / Num. measured all: 78245
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.34-2.429.10.3518020.9660.9910.1210.3720.86199.4
2.42-2.529.50.2898350.9780.9940.0980.3050.895100
2.52-2.649.50.2138110.9860.9970.0720.2250.864100
2.64-2.779.40.1488230.9920.9980.050.1570.901100
2.77-2.959.50.1028260.9950.9990.0350.1080.948100
2.95-3.189.40.0678310.9970.9990.0230.0710.943100
3.18-3.59.40.0488420.9980.9990.0160.050.99100
3.5-49.30.0358560.9970.9990.0120.0370.837100
4-5.049.20.0298770.99810.010.0310.669100
5.04-508.40.0339520.9550.9880.0140.0372.57898.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0218精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.34→47.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 6.946 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.292 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27596 429 5.1 %RANDOM
Rwork0.21842 ---
obs0.2212 7979 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.4 Å2-0 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.34→47.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1037 0 16 50 1103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191098
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9231479
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7523.0022100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8555130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.29423.06149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.10615131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.083153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6072.855535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6022.85534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7434.248658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7414.254659
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7393.063563
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7383.063563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6794.499822
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.73932.8311133
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.67732.7911127
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.341→2.401 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 33 -
Rwork0.262 573 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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