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- PDB-8ytc: PML-RBCC dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ytc
タイトルPML-RBCC dimer
要素Protein PML
キーワードNUCLEAR PROTEIN / PML nuclear body / RBCC dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction / myeloid cell differentiation / maintenance of protein location in nucleus / protein-containing complex localization / regulation of double-strand break repair / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / oncogene-induced cell senescence / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / cobalt ion binding / negative regulation of interleukin-1 beta production / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of mitotic cell cycle / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell fate commitment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / protein targeting / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / retinoic acid receptor signaling pathway / response to UV / extrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to interleukin-4 / Regulation of PTEN localization / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to leukemia inhibitory factor / negative regulation of angiogenesis / response to gamma radiation / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth / PML body / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / positive regulation of fibroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein import into nucleus / Interferon gamma signaling / cellular senescence / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / molecular adaptor activity / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / response to hypoxia / regulation of cell cycle / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Tan, Y. / Li, J. / Zhang, S. / Zhang, Y. / Cong, Y. / Meng, G.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)20152504 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of PML RBCC dimer reveals CC-mediated octopus-like nuclear body assembly mechanism.
著者: Yangxia Tan / Jiawei Li / Shiyan Zhang / Yonglei Zhang / Zhiyi Zhuo / Xiaodan Ma / Yue Yin / Yanling Jiang / Yao Cong / Guoyu Meng /
要旨: Promyelocytic leukemia protein (PML) nuclear bodies (NBs) are essential in regulating tumor suppression, antiviral response, inflammation, metabolism, aging, and other important life processes. The ...Promyelocytic leukemia protein (PML) nuclear bodies (NBs) are essential in regulating tumor suppression, antiviral response, inflammation, metabolism, aging, and other important life processes. The re-assembly of PML NBs might lead to an ~100% cure of acute promyelocytic leukemia. However, until now, the molecular mechanism underpinning PML NB biogenesis remains elusive due to the lack of structural information. In this study, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the PML dimer at an overall resolution of 5.3 Å, encompassing the RING, B-box1/2 and part of the coiled-coil (RBCC) domains. The integrated approach, combining crosslinking and mass spectrometry (XL-MS) and functional analyses, enabled us to observe a unique folding event within the RBCC domains. The RING and B-box1/2 domains fold around the α3 helix, and the α6 helix serves as a pivotal interface for PML dimerization. More importantly, further characterizations of the cryo-EM structure in conjugation with AlphaFold2 prediction, XL-MS, and NB formation assays, help unveil an unprecedented octopus-like mechanism in NB assembly, wherein each CC helix of a PML dimer (PML dimer A) interacts with a CC helix from a neighboring PML dimer (PML dimer B) in an anti-parallel configuration, ultimately leading to the formation of a 2 µm membrane-less subcellular organelle.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein PML
B: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6482
ポリマ－47,6482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Protein PML / E3 SUMO-protein ligase PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / RING-type E3 ...E3 SUMO-protein ligase PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / RING-type E3 SUMO transferase PML / Tripartite motif-containing protein 19 / TRIM19


分子量: 23824.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P29590, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Promyelocytic leukemia protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 307216 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0022660
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5353590
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.785352
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04388
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003470

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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