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- PDB-8yr7: Crystal structure of human dishevelled 2 (Dvl2) PDZ domain fused ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yr7
タイトルCrystal structure of human dishevelled 2 (Dvl2) PDZ domain fused with WGEF internal peptide motif
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2,Rho guanine nucleotide exchange factor 19
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping ...Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding / PCP/CE pathway / Signaling by Hippo / WNT mediated activation of DVL / aggresome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / NRAGE signals death through JNK / heart looping / outflow tract morphogenesis / CDC42 GTPase cycle / lateral plasma membrane / RHOA GTPase cycle / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / neural tube closure / Degradation of DVL / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / wound healing / protein localization / small GTPase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / : / G alpha (12/13) signalling events / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / protein-macromolecule adaptor activity / heart development / regulation of cell population proliferation / cytoplasmic vesicle / nuclear body / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain ...: / : / Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / Rho guanine nucleotide exchange factor 19
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Omble, A. / Mahajan, S. / Kulkarni, K.A.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR) インド
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Dishevelled2 activates WGEF via its interaction with a unique internal peptide motif of the GEF.
著者: Omble, A. / Mahajan, S. / Bhoite, A. / Kulkarni, K.
履歴
登録2024年3月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2,Rho guanine nucleotide exchange factor 19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6071
ポリマ－11,6071
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.491, 59.491, 58.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Space group name HallI4bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1,x+1/2,z+5/4
#7: y+1,-x+1/2,z+5/4
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2,Rho guanine nucleotide exchange factor 19 / Dishevelled-2 / DSH homolog 2 / Ephexin-2


分子量: 11607.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) synthetic construct (人工物), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DVL2, ARHGEF19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O14641, UniProt: Q8IW93

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1M Sodium acetate (pH 4.5), 3M Sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2024年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→42.07 Å / Num. obs: 2071 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.9 % / Biso Wilson estimate: 90.9 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 1.091 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 336 / CC1/2: 0.731 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→29.75 Å / SU ML: 0.1661 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.5656
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 116 5.61 %
Rwork0.2995 1951 -
obs0.3011 2067 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 114.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数512 0 0 0 512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087512
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.361697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089796
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7099161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.140.3315150.3633239X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.310.3114140.3601244X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.510.5196280.3126230X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.780.38650.3231249X-RAY DIFFRACTION99.61
3.78-4.160.670170.3226249X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.760.2585180.2691238X-RAY DIFFRACTION100
4.78-5.990.2801260.3288237X-RAY DIFFRACTION100
6-29.750.368230.2754265X-RAY DIFFRACTION99.63
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.2094694019 Å / Origin y: -1.26016011047 Å / Origin z: 2.01486071543 Å
111213212223313233
T0.683891945094 Å20.0250717580262 Å20.279564584964 Å2-1.18355767924 Å20.0511201208865 Å2--0.78280089727 Å2
L12.720025874 °22.63393625311 °23.88137921474 °2-9.53458052267 °2-0.949275487334 °2--13.215663893 °2
S0.79914492047 Å °1.78831674028 Å °1.54615072569 Å °0.564632797859 Å °-0.909977003213 Å °0.802202708398 Å °0.304957622383 Å °-0.266063912403 Å °0.0214749664821 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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