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- PDB-8yo4: structure of phage T4 topoisomerase II central domain bound with DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yo4
タイトルstructure of phage T4 topoisomerase II central domain bound with DNA
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*TP*AP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*CP*AP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*GP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*A)-3')
  • DNA topoisomerase medium subunit
  • phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit
キーワードISOMERASE / topoisomerase II
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / protein-containing complex / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA topoisomerase medium subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T4 (ファージ)
DNA molecule (その他)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen, Y.T. / Xin, Y.H. / Xian, R.Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural and functional insights into the T-even type bacteriophage topoisomerase II.
著者: Yuhui Xin / Runqi Xian / Yunge Yang / Jingyuan Cong / Zihe Rao / Xuemei Li / Yutao Chen /
要旨: T-even type bacteriophages are virulent phages commonly used as model organisms, playing a crucial role in understanding various biological processes. One such process involves the regulation of DNA ...T-even type bacteriophages are virulent phages commonly used as model organisms, playing a crucial role in understanding various biological processes. One such process involves the regulation of DNA topology during phage replication upon host infection, governed by type IIA DNA topoisomerases. In spite of various studies on prokaryotic and eukaryotic counterparts, viral topoisomerase II remains insufficiently understood, especially the unique domain composition of T4 phage. In this study, we determine the cryo-EM structures of topoisomerase II from T4 and T6 phages, including full-length structures of both apo and DNA-binding states which have never been determined before. Together with other conformational states, these structures provide an explicit blueprint of mechanisms of phage topoisomerase II. Particularly, the asymmetric dimeric interactions observed in cryo-EM structures of T6 phage topoisomerase II ATPase domain and central domain bound with DNA shed light on the asynchronous ATP usage and asynchronous cleavage of the G-segment DNA, respectively. The elucidation of phage topoisomerase II's structures and functions not only enhances our understanding of mechanisms and evolutionary parallels with prokaryotic and eukaryotic homologs but also highlights its potential as a model for developing type IIA topoisomerase inhibitors.
履歴
登録2024年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase medium subunit
C: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit
B: DNA topoisomerase medium subunit
D: phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit
E: DNA (5'-D(P*TP*GP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*A)-3')
F: DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*TP*AP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*CP*AP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,07410
ポリマ－290,9776
非ポリマー974
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase medium subunit / DNA topoisomerase 51-kDa subunit / Protein Gp52


分子量: 51951.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T4 (ファージ) / 遺伝子: 52 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07065, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: タンパク質 phage T4 topoisomerase II gp39-gp60 subunit


分子量: 77524.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T4 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*GP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*A)-3')


分子量: 16058.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*TP*AP*TP*AP*TP*GP*TP*GP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*TP*AP*CP*AP*CP*AP*CP*AP*T)-3')


分子量: 15965.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DNA molecule (その他)
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Phage T4 topoisomerase II central domian bound with G-segment DNA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia phage T4 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 269648 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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