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- PDB-8ymj: Cryo-EM structure of Hepatitis B virus surface antigen subviral p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ymj
タイトルCryo-EM structure of Hepatitis B virus surface antigen subviral particle with D2 symmetry
要素Isoform S of Large envelope protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Surface antigen / Subviral particle
機能・相同性Large envelope protein S / Major surface antigen from hepadnavirus / caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane / Large envelope protein
機能・相同性情報
生物種Hepatitis B virus ayw/China/Tibet127/2002 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Wang, T. / Cao, L. / Mu, A. / Wang, Q. / Rao, Z.H.
資金援助 中国, 7件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)813300237 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971118 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFC0840300 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0707500 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08020200 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37020203 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Inherent symmetry and flexibility in hepatitis B virus subviral particles.
著者: Quan Wang / Tao Wang / Lin Cao / An Mu / Sheng Fu / Peipei Wang / Yan Gao / Wenxin Ji / Zhenyu Liu / Zhanqiang Du / Luke W Guddat / Wenchi Zhang / Shuang Li / Xuemei Li / Zhiyong Lou / ...著者: Quan Wang / Tao Wang / Lin Cao / An Mu / Sheng Fu / Peipei Wang / Yan Gao / Wenxin Ji / Zhenyu Liu / Zhanqiang Du / Luke W Guddat / Wenchi Zhang / Shuang Li / Xuemei Li / Zhiyong Lou / Xiangxi Wang / Zhongyu Hu / Zihe Rao /
要旨: Chronic hepatitis B virus (HBV) infection poses a major global health challenge with massive morbidity and mortality. Despite a preventive vaccine, current treatments provide limited virus clearance, ...Chronic hepatitis B virus (HBV) infection poses a major global health challenge with massive morbidity and mortality. Despite a preventive vaccine, current treatments provide limited virus clearance, necessitating lifelong commitment. The HBV surface antigen (HBsAg) is crucial for diagnosis and prognosis, yet its high-resolution structure and assembly on the virus envelope remain elusive. Utilizing extensive datasets and advanced cryo-electron microscopy analysis, we present structural insights into HBsAg at a near-atomic resolution of 3.7 angstroms. HBsAg homodimers assemble into subviral particles with - and -like quasisymmetry, elucidating the dense-packing rules and structural adaptability of HBsAg. These findings provide insights into how HBsAg assembles into higher-order filaments and interacts with the capsid to form virions.
履歴
登録2024年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform S of Large envelope protein
B: Isoform S of Large envelope protein
C: Isoform S of Large envelope protein
D: Isoform S of Large envelope protein
E: Isoform S of Large envelope protein
F: Isoform S of Large envelope protein
G: Isoform S of Large envelope protein
H: Isoform S of Large envelope protein
I: Isoform S of Large envelope protein
J: Isoform S of Large envelope protein
K: Isoform S of Large envelope protein
L: Isoform S of Large envelope protein
M: Isoform S of Large envelope protein
N: Isoform S of Large envelope protein
O: Isoform S of Large envelope protein
P: Isoform S of Large envelope protein
Q: Isoform S of Large envelope protein
R: Isoform S of Large envelope protein
S: Isoform S of Large envelope protein
T: Isoform S of Large envelope protein
U: Isoform S of Large envelope protein
V: Isoform S of Large envelope protein
W: Isoform S of Large envelope protein
X: Isoform S of Large envelope protein
Y: Isoform S of Large envelope protein
Z: Isoform S of Large envelope protein
a: Isoform S of Large envelope protein
b: Isoform S of Large envelope protein
c: Isoform S of Large envelope protein
d: Isoform S of Large envelope protein
e: Isoform S of Large envelope protein
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h: Isoform S of Large envelope protein
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AK: Isoform S of Large envelope protein
AL: Isoform S of Large envelope protein
AM: Isoform S of Large envelope protein
AN: Isoform S of Large envelope protein
AO: Isoform S of Large envelope protein
AP: Isoform S of Large envelope protein
AQ: Isoform S of Large envelope protein
AR: Isoform S of Large envelope protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,032,64580
ポリマ－2,032,64580
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Isoform S of Large envelope protein / L glycoprotein / L-HBsAg / LHB / Large S protein / Large surface protein / Major surface antigen


分子量: 25408.059 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis B virus ayw/China/Tibet127/2002 (ウイルス)
株: isolate China/Tibet127/2002 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q913A6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hepatitis B virus ayw/China/Tibet127/2002 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus ayw/China/Tibet127/2002 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 50 / 実像数: 157206
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング1
12cryoSPARC３次元再構成
14iMODFIT1.51モデルフィッティング2
15PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化2
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10324877
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113208 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1RIGID BODY FITREAL
2FLEXIBLE FITREAL
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDSource nameタイプ
11AlphaFoldin silico model
22AlphaFoldin silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003107142
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.633149006
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.30818384
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04217920
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00520112

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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