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- PDB-8yb3: XFEL crystal structure of the oxygen-bound form of F87A/F393H P45... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yb3
タイトルXFEL crystal structure of the oxygen-bound form of F87A/F393H P450BM3 with N-enanthyl-L-prolyl-L-phenylalanine in complex with styrene
要素Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cytochrome P450
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / unspecific monooxygenase / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / heme binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding ...Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Flavoprotein-like superfamily / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D0L / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / OXYGEN MOLECULE / ethenylbenzene / Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Priestia megaterium NBRC 15308 = ATCC 14581 (バクテリア)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Nagao, S. / Kuwano, W. / Tosha, T. / Yamashita, K. / Stanfield, J.K. / Kasai, C. / Ariyasu, S. / Shoji, O. / Sugimoto, H. / Kubo, M.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJCR15P3 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05784 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18KK0397 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K22403 日本
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2025
タイトル: XFEL crystallography reveals catalytic cycle dynamics during non-native substrate oxidation by cytochrome P450BM3.
著者: Nagao, S. / Kuwano, W. / Tosha, T. / Yamashita, K. / Stanfield, J.K. / Kasai, C. / Ariyasu, S. / Hirata, K. / Ueno, G. / Murakami, H. / Ago, H. / Yamamoto, M. / Shoji, O. / Sugimoto, H. / Kubo, M.
履歴
登録2024年2月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年4月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,85515
ポリマ－104,1692
非ポリマー2,68713
水14,898827
1
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2906
ポリマ－52,0841
非ポリマー1,2055
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
2
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5669
ポリマ－52,0841
非ポリマー1,4828
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.830, 128.480, 149.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase / Cytochrome P450(BM-3) / Cytochrome P450BM-3 / Fatty acid monooxygenase / Flavocytochrome P450 BM3


分子量: 52084.340 Da / 分子数: 2 / 変異: F87A,F393H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Priestia megaterium NBRC 15308 = ATCC 14581 (バクテリア)
株: NBRC 15308 = ATCC 14581 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P14779, unspecific monooxygenase, NADPH-hemoprotein reductase

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非ポリマー , 6種, 840分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-D0L / (2S)-2-[[(2S)-1-heptylpyrrolidin-2-yl]carbonylamino]-3-phenyl-propanoic acid


分子量: 360.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H32N2O3
#4: 化合物 ChemComp-SYN / ethenylbenzene / styrene / スチレン


分子量: 104.149 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 827 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl buffer, 120 mM MgCl2, 16-18% PEG 8000, 200 uM N-Enanthyl-L-Prolyl-L-Phenylalanine, 1%(v/v) styrene

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SACLA / ビームライン: BL2 / 波長: 0.9539 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2022年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9539 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→10 Å / Num. obs: 180719 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 198.5 % / CC1/2: 0.982 / Net I/σ(I): 7.01
反射 シェル解像度: 1.5→1.51 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4434 / CC1/2: 0.551
Serial crystallography measurementCollection time total: 13.4 hours / Focal spot size: 19.313 µm2 / Pulse duration: 10 fsec. / Pulse photon energy: 13 keV / XFEL pulse repetition rate: 30 Hz
Serial crystallography sample delivery解説: Fixed-target / 手法: fixed target
Serial crystallography sample delivery fixed targetCrystals per unit: 50
解説: microcrystals were mounted on mesh loop and flash-frozen by liquid nitrogen
Sample dehydration prevention: none / Sample holding: polyimide film
Sample solvent: 125 mM Tris-HCl (pH 8.3), 14% w/v PEG 8000, 60 mM MgCl2, saturated styrene, and 30% glycerol
Sample unit size: 36 µm / Support base: SPINE magnet base
Serial crystallography data reductionCrystal hits: 51118 / Frames indexed: 34941

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→9.99 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 8995 4.98 %
Rwork0.1784 --
obs0.1798 180526 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→9.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7328 0 188 827 8343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00110517
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8041066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551113
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.520.41742730.39475643X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.530.39383030.38925652X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.550.37962910.38545672X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.570.38252780.37235675X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.590.34652920.36395694X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.620.34573040.34695611X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.640.32982800.3375700X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.660.34312990.32585646X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.690.3353260.30765660X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.720.29112910.29245659X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.750.32193280.27485681X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.780.27272990.25875679X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.810.27592910.23275654X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.850.24143130.21675687X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.890.23433090.19855703X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.930.23813210.19355650X-RAY DIFFRACTION100
1.93-1.980.23452780.18335721X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.030.2123050.16995722X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.090.17912950.16275678X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.160.19153250.16035698X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.230.19593210.16625700X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.320.19842700.16545763X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.430.19732830.16815753X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.550.18923110.1675734X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.710.2032780.17325774X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.910.19353230.17035757X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.20.21052900.17445792X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.640.20943000.15845850X-RAY DIFFRACTION100
3.64-4.520.17242830.15165898X-RAY DIFFRACTION100
4.52-9.990.18113350.16846025X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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