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万見
- PDB-8y9f: ATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y9f
タイトルATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule
要素
  • (Tubulin alpha-3 ...) x 2
  • Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
  • Tubulin beta-1 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubules / luminal enzymes / PTMs
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / positive regulation of mechanosensory behavior / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch ...positive regulation of detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / positive regulation of mechanosensory behavior / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of touch / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / thigmotaxis / mechanosensory behavior / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / microtubule-based process / response to mechanical stimulus / cytoplasmic microtubule organization / regulation of microtubule cytoskeleton organization / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / axon / neuronal cell body / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta-1 chain / Tubulin alpha-3 chain / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lam, W.H. / Yu, D. / Zhai, Y. / Ti, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Tubulin acetyltransferases access and modify the microtubule luminal K40 residue through anchors in taxane-binding pockets.
著者: Jingyi Luo / Wai Hei Lam / Daqi Yu / Victor C Chao / Marc Nicholas Zopfi / Chen Jing Khoo / Chang Zhao / Shan Yan / Zheng Liu / Xiang David Li / Chaogu Zheng / Yuanliang Zhai / Shih-Chieh Ti /
要旨: Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the ...Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the luminal K40 in micrometer-long microtubules remains unknown. Here, we use cryo-electron microscopy and single-molecule reconstitution assays to reveal the enzymatic mechanism for tubulin acetyltransferases to modify K40 in the lumen. One tubulin acetyltransferase spans across the luminal lattice, with the catalytic core docking onto two α-tubulins and the enzyme's C-terminal domain occupying the taxane-binding pockets of two β-tubulins. The luminal accessibility and enzyme processivity of tubulin acetyltransferases are inhibited by paclitaxel, a microtubule-stabilizing chemotherapeutic agent. Characterizations using recombinant tubulins mimicking preacetylated and postacetylated K40 show the crosstalk between microtubule acetylation states and the cofactor acetyl-CoA in enzyme turnover. Our findings provide crucial insights into the conserved multivalent interactions involving α- and β-tubulins to acetylate the confined microtubule lumen.
履歴
登録2024年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年11月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _em_admin.last_update
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年3月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tubulin alpha-3 chain
C: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
D: Tubulin beta-1 chain
E: Tubulin alpha-3 chain
F: Tubulin beta-1 chain
I: Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,94410
ポリマ－259,8566
非ポリマー2,0894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Tubulin alpha-3 ... , 2種, 2分子 BE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-3 chain / Mechanosensory abnormality protein 12 / MEC-12


分子量: 50207.449 Da / 分子数: 1 / 変異: K40Aly / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: mec-12, tba-3, C44B11.3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P91910, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#4: タンパク質 Tubulin alpha-3 chain / Mechanosensory abnormality protein 12 / MEC-12


分子量: 50166.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: mec-12, tba-3, C44B11.3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P91910, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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タンパク質 , 2種, 4分子 CIDF

#2: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase 2 / Alpha-TAT 2 / ATAT-2 / Mec-17-like protein


分子量: 30434.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: atat-2, W06B11.1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q23192, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#3: タンパク質 Tubulin beta-1 chain / Beta-1-tubulin


分子量: 49306.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MEC-7
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: mec-7, ZK154.3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P12456

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MEC-12/MEC-7 microtubule in complex with full-length ATAT-2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
180 mMPotassium PIPES1
21 mMMagnesium Chloride1
31 mMEGTA1
41 mMTCEP1
50.05 %IGEPAL1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 47170 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Calibrated defocus min: 1100 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1.2粒子像選択
2EPU2.12画像取得
4cryoSPARC4.1.2CTF補正
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
9PHENIX1.19-4092モデル精密化
10cryoSPARC4.1.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.1.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.1.2分類
13cryoSPARC4.1.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 224956
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127760 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00315867
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47821562
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.52156
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422362
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042807

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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