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万見
- PDB-8y8s: Cryo-EM structure of AQP3 in DMPC nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y8s
タイトルCryo-EM structure of AQP3 in DMPC nanodisc
要素Aquaporin-3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / water channel / aquaporin / aquaglyceroporin / glycerol
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of immune system process / polyol transmembrane transporter activity / polyol transmembrane transport / Passive transport by Aquaporins / renal water absorption / urea transport / glycerol channel activity / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity ...positive regulation of immune system process / polyol transmembrane transporter activity / polyol transmembrane transport / Passive transport by Aquaporins / renal water absorption / urea transport / glycerol channel activity / glycerol transmembrane transport / water transport / water channel activity / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / odontogenesis / response to retinoic acid / response to ischemia / establishment of localization in cell / cell-cell junction / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 3 / : / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Kozai, D. / Suzuki, S. / Kamegawa, A. / Nishikawa, K. / Suzuki, H. / Fujiyoshi, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H00451 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21ae0121028 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Narrowed pore conformations of aquaglyceroporins AQP3 and GlpF.
著者: Daisuke Kozai / Masao Inoue / Shota Suzuki / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Hiroshi Suzuki / Toru Ekimoto / Mitsunori Ikeguchi / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Aquaglyceroporins such as aquaporin-3 (AQP3) and its bacterial homologue GlpF facilitate water and glycerol permeation across lipid bilayers. X-ray crystal structures of GlpF showed open pore ...Aquaglyceroporins such as aquaporin-3 (AQP3) and its bacterial homologue GlpF facilitate water and glycerol permeation across lipid bilayers. X-ray crystal structures of GlpF showed open pore conformations, and AQP3 has also been predicted to adopt this conformation. Here we present cryo-electron microscopy structures of rat AQP3 and GlpF in different narrowed pore conformations. In n-dodecyl-β-D-maltopyranoside detergent micelles, aromatic/arginine constriction filter residues of AQP3 containing Tyr212 form a 2.8-Å diameter pore, whereas in 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (POPC) nanodiscs, Tyr212 inserts into the pore. Molecular dynamics simulation shows the Tyr212-in conformation is stable and largely suppresses water permeability. AQP3 reconstituted in POPC liposomes exhibits water and glycerol permeability, suggesting that the Tyr212-in conformation may be altered during permeation. AQP3 Y212F and Y212T mutant structures suggest that the aromatic residue drives the pore-inserted conformation. The aromatic residue is conserved in AQP7 and GlpF, but neither structure exhibits the AQP3-like conformation in POPC nanodiscs. Unexpectedly, the GlpF pore is covered by an intracellular loop, but the loop is flexible and not primarily related to the GlpF permeability. Our findings illuminate the unique AQP3 conformation and structural diversity of aquaglyceroporins.
履歴
登録2024年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aquaporin-3
B: Aquaporin-3
C: Aquaporin-3
D: Aquaporin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,0924
ポリマ－134,0924
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Aquaporin-3 / AQP-3 / 31.4 kDa water channel protein / Aquaglyceroporin-3


分子量: 33522.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 2-9 His tag 14-19 thrombin digestion site / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Aqp3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P47862
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetramer of AQP3 in DMPC nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 63.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 228009 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0027793
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.40610661
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.4811068
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0351229
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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