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- PDB-8xp4: Crystal Structure of human lysyl-tRNA synthetase with acetyllysine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xp4
タイトルCrystal Structure of human lysyl-tRNA synthetase with acetyllysine
要素Lysine--tRNA ligase
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / mitochondrial matrix / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
N(6)-ACETYLLYSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Zhang, X. / Li, N. / Guo, Y.R. / Ouyang, Z.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of human lysyl-tRNA synthetase with acetyllysine
著者: Zhang, X. / Li, N. / Guo, Y.R. / Ouyang, Z.
履歴
登録2024年1月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7714
ポリマ－120,3942
非ポリマー3762
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.337, 90.469, 107.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 60197.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS1, KARS, KIAA0070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15046, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ALY / N(6)-ACETYLLYSINE / N6-アセチル-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 188.224 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization
詳細: 0.06 M Morpheus Divalents, 0.1 M Morpheus Buffer system 1, pH 6.5 and 30% Morpheus Precipitant Mix 2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL18U / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→23.44 Å / Num. obs: 114081 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 35.66 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.2169 / Rpim(I) all: 0.06223 / Rrim(I) all: 0.2258 / Net I/σ(I): 7.77
反射 シェル解像度: 2.26→2.341 Å / Num. unique obs: 5822 / CC1/2: 0.888

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.26→23.44 Å / SU ML: 0.2558 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.9659
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 3804 3.33 %
Rwork0.2388 110276 -
obs0.2397 114080 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 54.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→23.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7944 0 26 192 8162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00328163
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.575511018
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04211197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00631426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.43313123
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.290.26821280.34823762X-RAY DIFFRACTION93
2.29-2.320.32871390.32614139X-RAY DIFFRACTION99.95
2.32-2.350.33911400.31414070X-RAY DIFFRACTION99.86
2.35-2.380.33391430.30644125X-RAY DIFFRACTION99.72
2.38-2.420.34331410.30774104X-RAY DIFFRACTION99.84
2.42-2.460.35891420.2964081X-RAY DIFFRACTION99.72
2.46-2.50.30021420.29974061X-RAY DIFFRACTION99.46
2.5-2.540.34091430.28514071X-RAY DIFFRACTION99.81
2.54-2.590.25961420.28454139X-RAY DIFFRACTION99.81
2.59-2.640.25181390.27414079X-RAY DIFFRACTION99.74
2.64-2.690.31430.26964121X-RAY DIFFRACTION99.79
2.69-2.750.3351360.27314082X-RAY DIFFRACTION99.32
2.75-2.810.37161400.26534112X-RAY DIFFRACTION99.79
2.81-2.880.31071420.26394054X-RAY DIFFRACTION99.69
2.88-2.960.23991440.25614119X-RAY DIFFRACTION99.86
2.96-3.050.22391400.25154096X-RAY DIFFRACTION99.79
3.05-3.140.2341420.24784095X-RAY DIFFRACTION99.98
3.14-3.260.31141420.2544119X-RAY DIFFRACTION99.93
3.26-3.390.25031380.23934081X-RAY DIFFRACTION99.79
3.39-3.540.24521420.23824072X-RAY DIFFRACTION99.79
3.54-3.730.2551430.22314127X-RAY DIFFRACTION99.91
3.73-3.960.28391400.21194101X-RAY DIFFRACTION99.84
3.96-4.260.25741450.21024090X-RAY DIFFRACTION99.88
4.26-4.690.23611410.17684121X-RAY DIFFRACTION99.95
4.69-5.360.22941410.19484082X-RAY DIFFRACTION99.81
5.36-6.730.24041440.23534104X-RAY DIFFRACTION99.86
6.73-23.440.19831420.21714069X-RAY DIFFRACTION99.08
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.6177271382 Å / Origin y: -0.0254466696877 Å / Origin z: 0.313294886677 Å
111213212223313233
T0.272544636625 Å20.00122688689346 Å20.00317726627225 Å2-0.270409619031 Å2-0.0103589087493 Å2--0.372024973825 Å2
L0.178522748483 °2-0.211117515761 °20.037882449331 °2-0.36982298511 °2-0.0113486128154 °2--0.0715156735857 °2
S0.0437753169179 Å °0.0164857909725 Å °-0.0335236698628 Å °0.0270627534076 Å °-0.0787104633064 Å °0.0483302993457 Å °-0.0151386480415 Å °0.00607307611247 Å °-9.75044925334E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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