[日本語] English
万見
- PDB-8xow: Mature virion portal of bacteriophage lambda -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xow
タイトルMature virion portal of bacteriophage lambda
要素
  • Head completion protein
  • Head-tail connector protein FII
  • Portal protein B
  • Tail tube terminator protein
キーワードVIRAL PROTEIN / caudovirales / siphoviridae / portal vertex / portal / capsid / connector/neck / tail / delivery device / B-DNA / phage lambda
機能・相同性
機能・相同性情報


viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / virion assembly / viral life cycle / virion component / host cell cytoplasm / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage tail attachment protein FII / Phage Head-Tail Attachment / : / Head-to-tail joining protein W / Minor tail protein U-like / Head-to-tail joining protein W superfamily / GpU-like superfamily / gpW / Phage minor tail protein U / Phage tail protein-like superfamily ...Bacteriophage tail attachment protein FII / Phage Head-Tail Attachment / : / Head-to-tail joining protein W / Minor tail protein U-like / Head-to-tail joining protein W superfamily / GpU-like superfamily / gpW / Phage minor tail protein U / Phage tail protein-like superfamily / Phage portal protein, lambda family / Phage portal protein, lambda family
類似検索 - ドメイン・相同性
Portal protein B / Head-tail connector protein FII / Tail tube terminator protein / Head completion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Lambda (λファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Wang, J.W. / Gu, Z.W.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32371254 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171190 中国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2024
タイトル: Structural morphing in the viral portal vertex of bacteriophage lambda.
著者: Zhiwei Gu / Kexun Wu / Jiawei Wang /
要旨: The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA ...The portal protein of tailed bacteriophage plays essential roles in various aspects of capsid assembly, motor assembly, genome packaging, connector formation, and infection processes. After DNA packaging is complete, additional proteins are assembled onto the portal to form the connector complex, which is crucial as it bridges the mature head and tail. In this study, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the portal vertex from bacteriophage lambda in both its prohead and mature virion states. Comparison of these structures shows that during head maturation, in addition to capsid expansion, the portal protein undergoes conformational changes to establish interactions with the connector proteins. Additionally, the independently assembled tail undergoes morphological alterations at its proximal end, facilitating its connection to the head-tail joining protein and resulting in the formation of a stable portal-connector-tail complex. The B-DNA molecule spirally glides through the tube, interacting with the nozzle blade region of the middle-ring connector protein. These insights elucidate a mechanism for portal maturation and DNA translocation within the phage lambda system.
IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple ...IMPORTANCE: The tailed bacteriophages possess a distinct portal vertex that consists of a ring of 12 portal proteins associated with a 5-fold capsid shell. This portal protein is crucial in multiple stages of virus assembly and infection. Our research focused on examining the structures of the portal vertex in both its preliminary prohead state and the fully mature virion state of bacteriophage lambda. By analyzing these structures, we were able to understand how the portal protein undergoes conformational changes during maturation, the mechanism by which it prevents DNA from escaping, and the process of DNA spirally gliding.
履歴
登録2024年1月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
f: Head-tail connector protein FII
W: Head completion protein
w: Head completion protein
U: Tail tube terminator protein
B: Portal protein B
b: Portal protein B
f1: Head-tail connector protein FII
W1: Head completion protein
w1: Head completion protein
U1: Tail tube terminator protein
B1: Portal protein B
b1: Portal protein B
f2: Head-tail connector protein FII
W2: Head completion protein
w2: Head completion protein
U2: Tail tube terminator protein
B2: Portal protein B
b2: Portal protein B
f3: Head-tail connector protein FII
W3: Head completion protein
w3: Head completion protein
U3: Tail tube terminator protein
B3: Portal protein B
b3: Portal protein B
f4: Head-tail connector protein FII
W4: Head completion protein
w4: Head completion protein
U4: Tail tube terminator protein
B4: Portal protein B
b4: Portal protein B
f5: Head-tail connector protein FII
W5: Head completion protein
w5: Head completion protein
U5: Tail tube terminator protein
B5: Portal protein B
b5: Portal protein B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)970,46936
ポリマ－970,46936
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質
Head-tail connector protein FII / Minor capsid protein FII


分子量: 12775.037 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03714
#2: タンパク質
Head completion protein / gpW


分子量: 7625.749 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P68660
#3: タンパク質
Tail tube terminator protein / TrP / Gene product U / gpU / Minor tail protein U / Tail sheath-stabilizing protein / Tail-to-head ...TrP / Gene product U / gpU / Minor tail protein U / Tail sheath-stabilizing protein / Tail-to-head joining protein / THJP


分子量: 14659.124 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03732
#4: タンパク質
Portal protein B / GpB / Minor capsid protein B


分子量: 59529.609 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03710
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Escherichia phage Lambda / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19791 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 149.72 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003963648
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.768286070
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04339066
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005911430
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.05138826

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る