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万見
- PDB-8xi4: Structure of Eastern Equine Encephalitis VLP in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xi4
タイトルStructure of Eastern Equine Encephalitis VLP in complex with the receptor VLDLR LA1-2
要素
  • Capsid protein
  • Spike glycoprotein E1
  • Spike glycoprotein E2
  • Very low-density lipoprotein receptor
キーワードVIRAL PROTEIN / East Equine Encephalitis virus / EEEV / receptor / complex / VLDLR / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / reelin-mediated signaling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / togavirin ...reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / reelin-mediated signaling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / togavirin / very-low-density lipoprotein particle clearance / very-low-density lipoprotein particle / T=4 icosahedral viral capsid / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / cargo receptor activity / lipid transport / apolipoprotein binding / clathrin-coated pit / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / receptor-mediated endocytosis / memory / symbiont-mediated suppression of host gene expression / calcium-dependent protein binding / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / receptor complex / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Alphavirus E3 glycoprotein / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Very low-density lipoprotein receptor / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cao, D. / Ma, B. / Cao, Z. / Xu, X. / Zhang, X. / Xiang, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The receptor VLDLR binds Eastern Equine Encephalitis virus through multiple distinct modes.
著者: Duanfang Cao / Bingting Ma / Ziyi Cao / Xiaoyu Xu / Xinzheng Zhang / Ye Xiang /
要旨: Eastern Equine Encephalitis virus (EEEV) is an alphavirus that can cause severe diseases in infected humans. The very low-density lipoprotein receptor (VLDLR) was recently identified as a receptor of ...Eastern Equine Encephalitis virus (EEEV) is an alphavirus that can cause severe diseases in infected humans. The very low-density lipoprotein receptor (VLDLR) was recently identified as a receptor of EEEV. Herein, we performed cryo-electron microscopy structural and biochemistry studies on the specific interactions between EEEV and VLDLR. Our results show that VLDLR binds EEEV at three different sites A, B and C through its membrane-distal LDLR class A (LA) repeats. Site A is located in the cleft in between the E1-E2 heterodimers. Site B is located near the connecting β ribbon of E2 and is in proximity to site A, while site C is on the domain B of E2. The binding of VLDLR LAs to EEEV is in complex modes, including the LA1-2 and LA3-5 mediated two major modes. Disruption of the LA1-2 mediated binding significantly affect the cell attachment of EEEV. However, the mutation W132G of VLDLR impairs the binding of LA3, drives the switch of the binding modes, and significantly enhances the attachment of EEEV to the cell. The W132G variant of VLDLR could be identified in human genome and SNP sequences, implying that people with similar mutations in VLDLR may be highly susceptible to EEEV infection.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spike glycoprotein E1
B: Spike glycoprotein E2
C: Capsid protein
D: Spike glycoprotein E1
E: Spike glycoprotein E2
F: Capsid protein
G: Spike glycoprotein E1
H: Spike glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Spike glycoprotein E1
K: Spike glycoprotein E2
L: Capsid protein
M: Very low-density lipoprotein receptor
N: Very low-density lipoprotein receptor
O: Very low-density lipoprotein receptor
P: Very low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)534,02624
ポリマ－533,70516
非ポリマー3218
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Spike glycoprotein E1 / E1 envelope glycoprotein


分子量: 47984.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q4QXJ7
#2: タンパク質
Spike glycoprotein E2 / E2 envelope glycoprotein


分子量: 47047.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q4QXJ7
#3: タンパク質
Capsid protein / Coat protein / C


分子量: 29178.846 Da / 分子数: 4 / Mutation: K67N / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank AAU95735.1
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q4QXJ7, togavirin
#4: タンパク質
Very low-density lipoprotein receptor / VLDL receptor / VLDL-R


分子量: 9216.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VLDLR / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P98155
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: East Equine Encephalitis virus VLP in complex with its receptor VLDLR LA1-2 at the asymmetric unit
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
株: strian PE6
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15654 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00334658
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.73347213
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.3724708
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0495223
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0076124

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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