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- PDB-8xi1: Cellodextrin phosphorylase from Clostridium thermocellum mutant -... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xi1
タイトルCellodextrin phosphorylase from Clostridium thermocellum mutant - all cysteine residues were substituted with serines
要素cellodextrin phosphorylase variant
キーワードCARBOHYDRATE / Cellulose / Cellodextrin / Synthesis / Phosphorolysis
機能・相同性ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER
機能・相同性情報
生物種Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Kuga, T. / Sunagawa, N. / Igarashi, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22J12566 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)18H05494 日本
引用ジャーナル: J Appl Glycosci (1999) / 年: 2024
タイトル: Effect of Free Cysteine Residues to Serine Mutation on Cellodextrin Phosphorylase.
著者: Kuga, T. / Sunagawa, N. / Igarashi, K.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2024年12月25日ID: 8H2K
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月1日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.22025年7月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cellodextrin phosphorylase variant
B: cellodextrin phosphorylase variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,15214
ポリマ－225,3582
非ポリマー79312
水45,5242527
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11950 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area69130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.441, 89.048, 88.989
Angle α, β, γ (deg.)98.884, 110.547, 110.674
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 cellodextrin phosphorylase variant


分子量: 112679.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
株: YM4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 2539分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10 mg/ml protein solution was mixed 1:1 with an optimized solution consisting of 100 mM pH 5.0 sodium acetate, 12% PEG4000, and 5% glycerol with streak seeding

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→43.76 Å / Num. obs: 418204 / % possible obs: 93.49 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 16.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.99
反射 シェル解像度: 1.37→1.419 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.21 / Num. unique obs: 41686 / CC1/2: 0.558

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5127精密化
PHENIX位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.37→43.76 Å / SU ML: 0.1835 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 21.3928
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2001 21009 5.02 %
Rwork0.1743 397158 -
obs0.1756 418168 93.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→43.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15746 0 47 2527 18320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008316700
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.957722662
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0782458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00892969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.30196185
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.37-1.390.3777080.36913132X-RAY DIFFRACTION93.15
1.39-1.40.36286970.343113223X-RAY DIFFRACTION93.24
1.4-1.420.31927210.318713192X-RAY DIFFRACTION93.39
1.42-1.440.32336580.301313274X-RAY DIFFRACTION93.64
1.44-1.460.27766270.264813313X-RAY DIFFRACTION93.64
1.46-1.480.27276970.244313280X-RAY DIFFRACTION93.84
1.48-1.50.27146870.241613349X-RAY DIFFRACTION93.98
1.5-1.520.25517000.220413287X-RAY DIFFRACTION94.06
1.52-1.540.24136540.221913453X-RAY DIFFRACTION94.23
1.54-1.570.25516090.225213452X-RAY DIFFRACTION94.39
1.57-1.60.2376960.221713394X-RAY DIFFRACTION94.53
1.6-1.620.22447370.203413263X-RAY DIFFRACTION93.91
1.62-1.660.24387510.20113236X-RAY DIFFRACTION93.8
1.66-1.690.2297100.196713419X-RAY DIFFRACTION94.58
1.69-1.730.22456790.189113453X-RAY DIFFRACTION94.74
1.73-1.770.21097270.189913304X-RAY DIFFRACTION94.53
1.77-1.810.22417900.183913373X-RAY DIFFRACTION94.35
1.81-1.860.2087050.187713304X-RAY DIFFRACTION94.14
1.86-1.910.23147400.212713124X-RAY DIFFRACTION93.11
1.91-1.980.25377000.222313074X-RAY DIFFRACTION92.16
1.98-2.050.17897400.169113139X-RAY DIFFRACTION93.28
2.05-2.130.18586490.162813299X-RAY DIFFRACTION93.14
2.13-2.230.18836870.166913090X-RAY DIFFRACTION92.54
2.23-2.340.24336690.18812379X-RAY DIFFRACTION87.42
2.34-2.490.1886790.15113142X-RAY DIFFRACTION92.9
2.49-2.680.20016720.151113191X-RAY DIFFRACTION92.97
2.68-2.950.18677370.153413137X-RAY DIFFRACTION92.99
2.95-3.380.17257490.143413232X-RAY DIFFRACTION93.85
3.38-4.260.14787530.132813293X-RAY DIFFRACTION94.1
4.26-43.760.16736810.151913357X-RAY DIFFRACTION94.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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