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- PDB-8xes: The structure of HLA-A/L1-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xes
タイトルThe structure of HLA-A/L1-1
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I heavy chain
  • Major capsid protein L1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex / Peptide presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion ...T=7 icosahedral viral capsid / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell activation / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / positive regulation of protein binding / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : ...Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Beta-2-microglobulin / HLA class I heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Zhang, J.N. / Yue, C. / Liu, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Immunohorizons / 年: 2024
タイトル: Uncommon P1 Anchor-featured Viral T Cell Epitope Preference within HLA-A*2601 and HLA-A*0101 Individuals.
著者: Zhang, J. / Yue, C. / Lin, Y. / Tian, J. / Guo, Y. / Zhang, D. / Guo, Y. / Ye, B. / Chai, Y. / Qi, J. / Zhao, Y. / Gao, G.F. / Sun, Z. / Liu, J.
履歴
登録2023年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I heavy chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7053
ポリマ－44,7053
非ポリマー00
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.116, 66.534, 49.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.229, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-457-

HOH

21A-469-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HLA class I heavy chain / HLA class I histocompatibility antigen / HLA class I histocompatibility antigen A alpha chain / A ...HLA class I histocompatibility antigen / HLA class I histocompatibility antigen A alpha chain / A alpha chain / HLA-A26.3 antigen / MHC class I antigen / MHC class I protein


分子量: 31859.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLA, HLA-A26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SPM2
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Major capsid protein L1


分子量: 1097.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human papillomavirus (パピローマウイルス)
参照: UniProt: A0A1U9YFU1
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 20%w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→27.58 Å / Num. obs: 52088 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 25.98 Å2 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / Num. unique obs: 52088 / Rpim(I) all: 0.026

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998モデル構築
PHENIX1.13_2998精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→27.58 Å / SU ML: 0.2007 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.5981 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 2642 5.1 %
Rwork0.2048 49130 -
obs0.2064 51772 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→27.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3150 0 0 310 3460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00663239
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84714396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0502443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.17641911
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.810.38271350.33652554X-RAY DIFFRACTION98.32
1.81-1.840.31391330.30632579X-RAY DIFFRACTION98.8
1.84-1.880.35561410.27692561X-RAY DIFFRACTION98.9
1.88-1.920.30581430.272548X-RAY DIFFRACTION98.5
1.92-1.970.28961060.25282625X-RAY DIFFRACTION98.7
1.97-2.010.2891670.25282531X-RAY DIFFRACTION98.9
2.01-2.070.26061430.23552570X-RAY DIFFRACTION99.34
2.07-2.130.24471430.23082577X-RAY DIFFRACTION98.98
2.13-2.20.26121400.23512558X-RAY DIFFRACTION99.08
2.2-2.280.25471450.23522587X-RAY DIFFRACTION99.38
2.28-2.370.31031510.23632593X-RAY DIFFRACTION99.2
2.37-2.480.31711300.23752596X-RAY DIFFRACTION99.2
2.48-2.610.241300.2362591X-RAY DIFFRACTION99.23
2.61-2.770.2631120.22472648X-RAY DIFFRACTION99.17
2.77-2.980.26781410.22292540X-RAY DIFFRACTION98.86
2.98-3.280.24361220.20842631X-RAY DIFFRACTION99.14
3.28-3.760.22751700.18672564X-RAY DIFFRACTION98.24
3.76-4.730.16821460.15292598X-RAY DIFFRACTION98.74
4.73-27.580.17141440.15122679X-RAY DIFFRACTION99.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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