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万見
- PDB-8x8o: Cryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x8o
タイトルCryo-EM structure of a bacteriophage tail- spike protein against Klebsiella pneumoniae K64,ORF41(K64-ORF41) in 5 mM EDTA
要素Probable tail spike protein
キーワードLYASE / K64-ORF41 / depolymerase / cryo-EM / Klebsiella pneumoniae K64 / capsule polysaccharide / EDTA
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail
類似検索 - 分子機能
Tail spike TSP1/Gp66, N-terminal domain / Tail spike TSP1/Gp66 receptor binding N-terminal domain / Bacteriophage T7 tail fibre protein / Phage T7 tail fibre protein, N-terminal domain / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xie, Y. / Huang, T. / Zhang, Z. / Tao, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200803 中国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2024
タイトル: Structural and functional basis of bacteriophage K64-ORF41 depolymerase for capsular polysaccharide degradation of Klebsiella pneumoniae K64.
著者: Tianyun Huang / Zhuoyuan Zhang / Xin Tao / Xinyu Shi / Peng Lin / Dan Liao / Chenyu Ma / Xinle Cai / Wei Lin / Xiaofan Jiang / Peng Luo / Shan Wu / Yuan Xie /
要旨: Capsule polysaccharide is an important virulence factor of Klebsiella pneumoniae (K. pneumoniae), which protects bacteria against the host immune response. A promising therapeutic approach is using ...Capsule polysaccharide is an important virulence factor of Klebsiella pneumoniae (K. pneumoniae), which protects bacteria against the host immune response. A promising therapeutic approach is using phage-derived depolymerases to degrade the capsular polysaccharide and expose and sensitize the bacteria to the host immune system. Here we determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of a bacteriophage tail-spike protein against K. pneumoniae K64, ORF41 (K64-ORF41) and ORF41 in EDTA condition (K64-ORF41), at 2.37 Å and 2.50 Å resolution, respectively, for the first time. K64-ORF41 exists as a trimer and each protomer contains a β-helix domain including a right-handed parallel β-sheet helix fold capped at both ends, an insertion domain, and one β-sheet jellyroll domain. Moreover, our structural comparison with other depolymerases of K. pneumoniae suggests that the catalytic residues (Tyr528, His574 and Arg628) are highly conserved although the substrate of capsule polysaccharide is variable. Besides that, we figured out the important residues involved in the substrate binding pocket including Arg405, Tyr526, Trp550 and Phe669. This study establishes the structural and functional basis for the promising phage-derived broad-spectrum activity depolymerase therapeutics and effective CPS-degrading agents for the treatment of carbapenem-resistant K. pneumoniae K64 infections.
履歴
登録2023年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月25日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable tail spike protein
B: Probable tail spike protein
C: Probable tail spike protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,7553
ポリマ－336,7553
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Probable tail spike protein


分子量: 112251.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)
遺伝子: 2410_orf00041 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2K9VGS2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: K64-ORF41 in 5 mM EDTA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Klebsiella phage SH-Kp 152410 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 371259 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00318090
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50424636
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9492529
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462742
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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