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- PDB-8x8j: The structure of AbBioc in complex with inhibitor sinefungin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x8j
タイトルThe structure of AbBioc in complex with inhibitor sinefungin
要素Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / BioC methyltransferase / Druggable pathway / Biotin synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase / malonyl-CoA methyltransferase activity / carboxyl-O-methyltransferase activity / biotin biosynthetic process / methylation
類似検索 - 分子機能
Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase BioC / : / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / SINEFUNGIN / Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Zhang, W.Z. / Gan, J. / Feng, Y.J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Key Reserch & Development Program of China2023YFC2307100 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: A bacterial methyltransferase that initiates biotin synthesis, an attractive anti-ESKAPE druggable pathway.
著者: Su, Z. / Zhang, W. / Shi, Y. / Cui, T. / Xu, Y. / Yang, R. / Huang, M. / Zhou, C. / Zhang, H. / Lu, T. / Qu, J. / He, Z.G. / Gan, J. / Feng, Y.
履歴
登録2023年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase
B: Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,16913
ポリマ－57,5572
非ポリマー1,61111
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.699, 56.547, 70.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-441-

HOH

21A-445-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Malonyl-[acyl-carrier protein] O-methyltransferase


分子量: 28778.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: bioC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1E3M3A7

-
非ポリマー , 5種, 105分子

#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.12 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.6M Ammonium sulfate, 10% (v/v) 1,4-Dioxane, and 0.1M MES monohydrate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→57.25 Å / Num. obs: 47476 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 0.86 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 273096
反射 シェル解像度: 1.72→1.81 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 1.402 / Num. measured all: 40626 / Num. unique obs: 6974 / CC1/2: 0.368 / Rpim(I) all: 0.652 / Rrim(I) all: 1.551 / Χ2: 0.76 / Net I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.1_4122: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→40.48 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2503 2314 4.9 %
Rwork0.2202 --
obs0.2217 47247 98.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→40.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3662 0 102 94 3858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053850
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7335238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.539551
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005657
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.760.35911410.30142548X-RAY DIFFRACTION96
1.76-1.790.35161440.29312596X-RAY DIFFRACTION98
1.79-1.840.35961340.2882605X-RAY DIFFRACTION98
1.84-1.880.30191340.26072719X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.930.26661400.24612648X-RAY DIFFRACTION100
1.93-1.990.29831250.23312667X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.050.24761760.23052642X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.130.26271370.21712698X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.210.25941270.21152686X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.310.23881170.21872375X-RAY DIFFRACTION88
2.31-2.430.26781280.22142633X-RAY DIFFRACTION98
2.43-2.590.25041250.22612717X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.790.24891430.23462660X-RAY DIFFRACTION100
2.79-3.070.27461130.23652705X-RAY DIFFRACTION99
3.07-3.510.24031390.22082695X-RAY DIFFRACTION99
3.51-4.420.21471450.18752672X-RAY DIFFRACTION99
4.42-40.480.23121460.20352667X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.2816 Å / Origin y: 9.2889 Å / Origin z: 17.3914 Å
111213212223313233
T0.2254 Å2-0.0024 Å2-0.0118 Å2-0.1415 Å20.0018 Å2--0.1207 Å2
L1.1256 °20.6827 °2-0.1788 °2-1.1867 °20.0155 °2--0.6957 °2
S0.1623 Å °-0.0827 Å °-0.0488 Å °0.301 Å °-0.1343 Å °-0.0904 Å °0.0965 Å °-0.0203 Å °-0.0232 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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