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万見
- PDB-8x7v: Structure of human SCMC ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x7v
タイトルStructure of human SCMC ternary complex
要素
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5
  • Oocyte-expressed protein homolog
  • Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / oocyte / subcortical / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic process involved in female pregnancy / subcortical maternal complex / regulation of localization / establishment of organelle localization / endoplasmic reticulum localization / cortical granule exocytosis / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / cortical granule / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...embryonic process involved in female pregnancy / subcortical maternal complex / regulation of localization / establishment of organelle localization / endoplasmic reticulum localization / cortical granule exocytosis / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / cortical granule / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / positive regulation of meiotic nuclear division / SUMO is proteolytically processed / positive regulation of embryonic development / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of establishment of protein localization / establishment of spindle localization / septin ring / mitochondrion localization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / embryonic pattern specification / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of double-strand break repair / detection of maltose stimulus / replication fork processing / maltose transport complex / regulation of cell division / ubiquitin-like protein ligase binding / exocytosis / carbohydrate transport / maltose binding / protein sumoylation / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / tubulin binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / actin filament organization / condensed nuclear chromosome / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein tag activity / transcription corepressor activity / regulation of protein localization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell cortex / regulation of inflammatory response / transcription regulator complex / periplasmic space / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / nucleolus / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / KH-like RNA-binding domain / KH-like RNA-binding domain / Groucho/transducin-like enhancer / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain ...: / KH-like RNA-binding domain / KH-like RNA-binding domain / Groucho/transducin-like enhancer / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine Rich repeat / K Homology domain, type 1 superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Oocyte-expressed protein homolog / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5 / Ubiquitin-like protein SMT3 / Transducin-like enhancer protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Chi, P. / Ou, G. / Liu, S. / Lu, Y. / Li, J.H. / Li, J.L. / Wang, X. / Deng, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171211 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human SCMC ternary complex
著者: Chi, P. / Ou, G. / Liu, S. / Lu, Y. / Li, J.H. / Li, J.L. / Wang, X. / Deng, D.
履歴
登録2023年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5
B: Oocyte-expressed protein homolog
C: Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,7723
ポリマ－249,7723
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 5


分子量: 171393.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K-12 / 遺伝子: malE, NLRP5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P59047
#2: タンパク質 Oocyte-expressed protein homolog


分子量: 18479.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OOEP / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A6NGQ2
#3: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,Transducin-like enhancer protein 6


分子量: 59899.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: S288c / 遺伝子: SMT3, TLE6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12306, UniProt: Q9H808
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human SCMC ternary complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293F
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 51.336 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 280159 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00411455
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64215515
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.771517
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441747
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041968

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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