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- PDB-8wzo: Parkin in complex with phospho NEDD8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wzo
タイトルParkin in complex with phospho NEDD8
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase parkin
  • NEDD8
キーワードLIGASE / E3 Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity ...negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity / negative regulation of exosomal secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / type 2 mitophagy / Lewy body / protein K27-linked ubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of mitochondrial fusion / free ubiquitin chain polymerization / protein K29-linked ubiquitination / regulation of synaptic vesicle transport / negative regulation of mitochondrial fusion / : / positive regulation of protein linear polyubiquitination / F-box domain binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation by host of viral genome replication / cellular response to toxic substance / positive regulation of mitophagy / regulation of necroptotic process / regulation of cellular response to oxidative stress / regulation of dopamine metabolic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / dopaminergic synapse / positive regulation of dendrite extension / protein K6-linked ubiquitination / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / norepinephrine metabolic process / protein localization to mitochondrion / positive regulation of protein localization to membrane / negative regulation of JNK cascade / regulation of proteolysis / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to dopamine / mitochondrial fission / protein K11-linked ubiquitination / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / aggresome assembly / autophagy of mitochondrion / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical Wnt signaling pathway / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of DNA binding / protein deubiquitination / positive regulation of mitochondrial fission / dopamine uptake involved in synaptic transmission / ubiquitin-specific protease binding / regulation of dopamine secretion / dopamine metabolic process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / startle response / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / phospholipase binding / protein K63-linked ubiquitination / regulation of protein ubiquitination / regulation of glucose metabolic process / mitophagy / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / anatomical structure morphogenesis / cellular response to unfolded protein / cellular response to manganese ion / protein autoubiquitination / proteasomal protein catabolic process / negative regulation of insulin secretion / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / tubulin binding / adult locomotory behavior / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Josephin domain DUBs / negative regulation of protein phosphorylation / regulation of mitochondrial membrane potential / ubiquitin binding / learning / mitochondrion organization / regulation of autophagy / central nervous system development / synaptic transmission, glutamatergic / G protein-coupled receptor binding
類似検索 - 分子機能
IBR domain / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family ...IBR domain / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / Nedd8-like ubiquitin / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase parkin / NEDD8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lenka, D.R. / Kumar, A.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India) インド
引用ジャーナル: Structure
タイトル: Parkin in complex with phospho NEDD8
著者: Lenka, D.R. / Kumar, A.
履歴
登録2023年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
B: NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,88913
ポリマ－45,1802
非ポリマー70911
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.976, 47.747, 127.859
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.380, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-647-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin


分子量: 36438.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60260
#2: タンパク質 NEDD8


分子量: 8741.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15843
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.02 M Sodium/potassium phosphate, 0.1 M Bis-Tris propane, 7.5, 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→44.52 Å / Num. obs: 21772 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Num. unique obs: 1974 / CC1/2: 0.643

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N2W

5n2w


解像度: 2.25→40.947 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / WRfactor Rfree: 0.242 / WRfactor Rwork: 0.201 / SU B: 7.117 / SU ML: 0.173 / Average fsc free: 0.8838 / Average fsc work: 0.9042 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.294 / ESU R Free: 0.221 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2485 1097 5.039 %
Rwork0.2072 20672 -
all0.209 --
obs-21769 99.689 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 45.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å2-0 Å2-1.342 Å2
2---0.216 Å2-0 Å2
3---1.133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→40.947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2929 0 20 174 3123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0123035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0261.6674098
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6455374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2622.038157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.86815495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7731521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.21205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.22017
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1790.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1210.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6164.5161508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8586.7571878
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7744.5771527
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.896.8012220
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.37359.3314344
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.25-2.3090.321710.27415130.27615840.7650.8091000.272
2.309-2.3720.299790.26414870.26615690.820.85599.80880.261
2.372-2.440.237730.25414170.25314950.8760.86799.66560.248
2.44-2.5150.328870.25314030.25714910.8150.86399.93290.245
2.515-2.5980.283750.24213360.24414130.8580.88799.85850.231
2.598-2.6890.31530.23413560.23714110.860.89899.85830.222
2.689-2.790.301640.22412850.22713520.8840.91499.77810.209
2.79-2.9040.245790.22311900.22512720.9140.90799.76420.208
2.904-3.0330.271560.2211680.22212260.8950.9199.83690.204
3.033-3.1810.274730.21211090.21511850.8920.92599.74680.195
3.181-3.3520.256590.21810540.2211170.9040.92499.64190.208
3.352-3.5550.211520.19910110.210690.9420.94399.43870.192
3.555-3.80.266450.199510.19310030.9210.94899.30210.184
3.8-4.1040.215610.1918920.1939550.9490.94699.79060.187
4.104-4.4940.223370.1758020.1778420.9540.95899.64370.179
4.494-5.0220.222300.1797680.188000.9370.95699.750.185
5.022-5.7940.226410.1866630.1897040.9380.9541000.196
5.794-7.0860.329260.2115720.2166000.9060.94299.66670.219
7.086-9.9740.157220.1754480.1744720.9520.95799.57630.188
9.974-73.4260.176140.1662470.1672760.9790.96894.56520.183

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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