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- PDB-8wu8: Crystal structure of the human RAD9-RAD1(F64A/M256A/F266A)-HUS1-R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wu8
タイトルCrystal structure of the human RAD9-RAD1(F64A/M256A/F266A)-HUS1-RHINO(88-99) complex
要素
  • Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
  • Cell cycle checkpoint protein RAD1
  • Checkpoint protein HUS1
  • RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1
キーワードCELL CYCLE / dna damage / checkpoint / dna repair / dna binding clamp
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / positive regulation of G0 to G1 transition / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / chromatin-protein adaptor activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / positive regulation of G0 to G1 transition / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / chromatin-protein adaptor activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / recombinational repair / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / 3'-5' exonuclease activity / substantia nigra development / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / SH3 domain binding / histone deacetylase binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / site of double-strand break / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad9, Rad1, Hus1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9, RAD1, HUS1-interacting nuclear orphan protein / Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 ...Rad9, Rad1, Hus1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9, RAD1, HUS1-interacting nuclear orphan protein / Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle checkpoint protein RAD1 / Checkpoint protein HUS1 / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Hara, K. / Nagata, K. / Iida, N. / Hashimoto, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for intra- and intermolecular interactions on RAD9 subunit of 9-1-1 checkpoint clamp implies functional 9-1-1 regulation by RHINO.
著者: Hara, K. / Tatsukawa, K. / Nagata, K. / Iida, N. / Hishiki, A. / Ohashi, E. / Hashimoto, H.
履歴
登録2023年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
B: Checkpoint protein HUS1
C: Cell cycle checkpoint protein RAD1
D: RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3424
ポリマ－95,3424
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area35990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.115, 69.938, 83.948
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 29746.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD9A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#2: タンパク質 Checkpoint protein HUS1 / hHUS1


分子量: 32560.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60921
#3: タンパク質 Cell cycle checkpoint protein RAD1 / hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein


分子量: 31641.896 Da / 分子数: 1 / Mutation: F64A, M256A, F266A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD1, REC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60671, exodeoxyribonuclease III
#4: タンパク質・ペプチド RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9 / RAD1 / HUS1-interacting nuclear orphan protein


分子量: 1392.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHNO1, C12orf32, RHINO, HKMT1188 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BSD3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Potassium iodine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→35.771 Å / Num. obs: 19831 / % possible obs: 98.54 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 15.87
反射 シェル解像度: 2.81→2.911 Å / Num. unique obs: 1984 / CC1/2: 0.659

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→35.771 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 1982 10 %
Rwork0.2148 --
obs0.2202 19825 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→35.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6171 0 0 0 6171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88479
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8842329
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035994
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031077
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8103-2.88050.3461420.30341281X-RAY DIFFRACTION100
2.8805-2.95840.3821420.29291276X-RAY DIFFRACTION100
2.9584-3.04540.4241420.29411274X-RAY DIFFRACTION99
3.0454-3.14360.33461410.26621269X-RAY DIFFRACTION100
3.1436-3.25590.30571430.24351284X-RAY DIFFRACTION100
3.2559-3.38620.31591410.2551276X-RAY DIFFRACTION99
3.3862-3.54020.27051400.23821264X-RAY DIFFRACTION97
3.5402-3.72660.29121390.24041248X-RAY DIFFRACTION99
3.7266-3.95980.34131440.22751295X-RAY DIFFRACTION99
3.9598-4.26510.28641410.22251270X-RAY DIFFRACTION99
4.2651-4.69350.21841420.17891276X-RAY DIFFRACTION98
4.6935-5.37070.21271400.1831256X-RAY DIFFRACTION98
5.3707-6.7590.29481420.22731275X-RAY DIFFRACTION97
6.759-35.7710.19651430.16741299X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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