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- PDB-8wfp: Crystal structure of polo-like kinase(PLK1)PBD in complex with DD-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wfp
タイトルCrystal structure of polo-like kinase(PLK1)PBD in complex with DD-1
要素
  • DD-1
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Golgi inheritance / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / microtubule bundle formation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic cytokinesis / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / positive regulation of proteolysis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / centriole / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Condensation of Prophase Chromosomes / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / centriolar satellite / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein ubiquitination / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Park, J. / La, Y.K. / Bang, J.K. / Lee, S.J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022E0701018 韓国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Degradation of Polo-like Kinase 1 by the Novel Poly-Arginine N-Degron Pathway PROTAC Regulates Tumor Growth in Nonsmall Cell Lung Cancer.
著者: Gunasekaran, P. / Hwang, Y.S. / Lee, G.H. / Park, J. / Kim, J.G. / La, Y.K. / Park, N.Y. / Kothandaraman, R. / Yim, M.S. / Choi, J. / Kim, H.N. / Park, I.Y. / Lee, S.J. / Kim, M.H. / Cha- ...著者: Gunasekaran, P. / Hwang, Y.S. / Lee, G.H. / Park, J. / Kim, J.G. / La, Y.K. / Park, N.Y. / Kothandaraman, R. / Yim, M.S. / Choi, J. / Kim, H.N. / Park, I.Y. / Lee, S.J. / Kim, M.H. / Cha-Molstad, H. / Shin, S.Y. / Ryu, E.K. / Bang, J.K.
履歴
登録2023年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: DD-1
D: DD-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4234
ポリマ－53,4234
非ポリマー00
水4,179232
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: DD-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7112
ポリマ－26,7112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: DD-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7112
ポリマ－26,7112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.829, 35.370, 95.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.98, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 26052.740 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド DD-1


分子量: 658.642 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 5% PEG 3350, 10% Tacsimate pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月22日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→35.37 Å / Num. obs: 35270 / % possible obs: 96.56 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.99→4.79 Å / Num. unique obs: 35270 / CC1/2: 0.995

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O9W

4o9w


解像度: 1.99→35.37 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 1987 5.63 %
Rwork0.1978 --
obs0.1995 35270 96.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→35.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3683 0 46 232 3961
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.166
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.643551
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.202569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012653
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.040.33951390.25912249X-RAY DIFFRACTION93
2.04-2.090.25541420.22092356X-RAY DIFFRACTION96
2.09-2.150.26191420.2122342X-RAY DIFFRACTION97
2.15-2.220.25491400.22112372X-RAY DIFFRACTION97
2.22-2.30.30521380.22352286X-RAY DIFFRACTION95
2.3-2.40.26291400.21792350X-RAY DIFFRACTION96
2.4-2.50.22521450.21162429X-RAY DIFFRACTION98
2.5-2.640.25671370.21232373X-RAY DIFFRACTION98
2.64-2.80.25231410.22682377X-RAY DIFFRACTION96
2.8-3.020.20891420.20892376X-RAY DIFFRACTION97
3.02-3.320.21751450.20422452X-RAY DIFFRACTION99
3.32-3.80.22221390.17972372X-RAY DIFFRACTION96
3.8-4.790.17491400.1632481X-RAY DIFFRACTION99
4.79-35.370.23711570.19762468X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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