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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8w8e | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | human co-transcriptional RNA capping enzyme RNGTT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RNA polymerase II / capping / pausing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA guanylyltransferase activity / NELF complex / inorganic triphosphate phosphatase activity / NTRK3 as a dependence receptor / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / Formation of RNA Pol II elongation complex ...RNA guanylyltransferase activity / NELF complex / inorganic triphosphate phosphatase activity / NTRK3 as a dependence receptor / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / negative regulation of stem cell differentiation / polynucleotide 5'-phosphatase activity / nuclear lumen / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II complex binding / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / phosphoprotein phosphatase activity / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / 7-methylguanosine mRNA capping / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA processing / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA Polymerase II Transcription Elongation / transcription by RNA polymerase I / Formation of RNA Pol II elongation complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA-directed RNA polymerase complex / stem cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated transcription initiation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / ribonucleoside binding / fibrillar center / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / molecular adaptor activity / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein dimerization activity / nuclear body / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / GTP binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Li, Y. / Wang, Q. / Xu, Y. / Li, Z. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structures of co-transcriptional RNA capping enzymes on paused transcription complex. 著者: Yan Li / Qianmin Wang / Yanhui Xu / Ze Li / ![]() 要旨: The 5'-end capping of nascent pre-mRNA represents the initial step in RNA processing, with evidence demonstrating that guanosine addition and 2'-O-ribose methylation occur in tandem with early steps ...The 5'-end capping of nascent pre-mRNA represents the initial step in RNA processing, with evidence demonstrating that guanosine addition and 2'-O-ribose methylation occur in tandem with early steps of transcription by RNA polymerase II, especially at the pausing stage. Here, we determine the cryo-EM structures of the paused elongation complex in complex with RNGTT, as well as the paused elongation complex in complex with RNGTT and CMTR1. Our findings show the simultaneous presence of RNGTT and the NELF complex bound to RNA polymerase II. The NELF complex exhibits two conformations, one of which shows a notable rearrangement of NELF-A/D compared to that of the paused elongation complex. Moreover, CMTR1 aligns adjacent to RNGTT on the RNA polymerase II stalk. Our structures indicate that RNGTT and CMTR1 directly bind the paused elongation complex, illuminating the mechanism by which 5'-end capping of pre-mRNA during transcriptional pausing. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 37352MC ![]() 8w8fC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase ... , 9種, 9分子 ABCDEFGIK
#1: タンパク質 | 分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 30997.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 2種, 2分子 HJ
#8: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#10: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 2種, 2分子 La
#12: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#22: タンパク質 | 分子量: 68655.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#13: DNA鎖 | 分子量: 14932.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#15: DNA鎖 | 分子量: 14672.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 P
#14: RNA鎖 | 分子量: 5183.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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-Negative elongation factor ... , 4種, 4分子 UVWX
#16: タンパク質 | 分子量: 57343.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#17: タンパク質 | 分子量: 65779.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 65819.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 43320.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-Transcription elongation factor ... , 2種, 2分子 YZ
#20: タンパク質 | 分子量: 13508.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#21: タンパク質 | 分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 10分子 




#23: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
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#24: 化合物 | ChemComp-ZN / #25: 化合物 | ChemComp-GTP / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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