[日本語] English
万見
- PDB-8w7a: Cryo-EM structure of ClassIII Lanthipeptide modification enzyme P... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w7a
タイトルCryo-EM structure of ClassIII Lanthipeptide modification enzyme PneKC in the presence of GTP.
要素Protein kinase domain-containing protein
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Lanthibiotic / RiPPs / LanKC / CryoEM / Antimicrobial peptides / Antiviral peptides.
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide modification / protein kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Lanthionine synthetase C-like protein / Lanthionine synthetase C-like / : / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein kinase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å
データ登録者Li, Y. / Luo, M. / Shao, K. / Li, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Mechanistic insights into lanthipeptide modification by a distinct subclass of LanKC enzyme that forms dimers.
著者: Yifan Li / Kai Shao / Zhaoxing Li / Kongfu Zhu / Bee Koon Gan / Jian Shi / Yibei Xiao / Min Luo /
要旨: Naturally occurring lanthipeptides, peptides post-translationally modified by various enzymes, hold significant promise as antibiotics. Despite extensive biochemical and structural studies, the ...Naturally occurring lanthipeptides, peptides post-translationally modified by various enzymes, hold significant promise as antibiotics. Despite extensive biochemical and structural studies, the events preceding peptide modification remain poorly understood. Here, we identify a distinct subclass of lanthionine synthetase KC (LanKC) enzymes with distinct structural and functional characteristics. We show that PneKC, a member of this subclass, forms a dimer and possesses GTPase activity. Through three cryo-EM structures of PneKC, we illustrate different stages of peptide PneA binding, from initial recognition to full binding. Our structures show the kinase domain complexed with the PneA core peptide and GTPγS, a phosphate-bound lyase domain, and an unconventional cyclase domain. The leader peptide of PneA interact with a gate loop, transitioning from an extended to a helical conformation. We identify a dimerization hot spot and propose a "negative cooperativity" mechanism toggling the enzyme between tense and relaxed conformation. Additionally, we identify an important salt bridge in the cyclase domain, differing from those in in conventional cyclase domains. These residues are highly conserved in the LanKC subclass and are part of two signature motifs. These results unveil potential differences in lanthipeptide modification enzymes assembly and deepen our understanding of allostery in these multifunctional enzymes.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein kinase domain-containing protein
B: Protein kinase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,8673
ポリマ－200,3442
非ポリマー5231
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Protein kinase domain-containing protein


分子量: 100171.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: SPRM200_1177 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2U3S0J5
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC with GTP bound to one protomer.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25mM Tris, 200mM NaCl
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMTris(HOCH2)3CNH21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 257035 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00613331
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.28818034
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.4841739
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0681939
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0092281

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る