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- EMDB-37514: Cryo-EM structure of ClassIII Lanthipeptide modification enzyme P... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37514
タイトルCryo-EM structure of ClassIII Lanthipeptide modification enzyme PneKC in the presence of PneA and GTPrS.
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC with GSP and PneA bound to one protomer.
    • タンパク質・ペプチド: Protein kinase domain-containing protein
  • タンパク質・ペプチド: SapB/AmfS family lantipeptide
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: water
キーワードLanthibiotic / RiPPs / LanKC / CryoEM / Antimicrobial peptides / Antiviral peptides. / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide modification / protein kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Lanthionine synthetase C-like protein / Lanthionine synthetase C-like / : / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Li Y / Luo M / Shao K / Li J
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Mechanistic insights into lanthipeptide modification by a distinct subclass of LanKC enzyme that forms dimers.
著者: Yifan Li / Kai Shao / Zhaoxing Li / Kongfu Zhu / Bee Koon Gan / Jian Shi / Yibei Xiao / Min Luo /
要旨: Naturally occurring lanthipeptides, peptides post-translationally modified by various enzymes, hold significant promise as antibiotics. Despite extensive biochemical and structural studies, the ...Naturally occurring lanthipeptides, peptides post-translationally modified by various enzymes, hold significant promise as antibiotics. Despite extensive biochemical and structural studies, the events preceding peptide modification remain poorly understood. Here, we identify a distinct subclass of lanthionine synthetase KC (LanKC) enzymes with distinct structural and functional characteristics. We show that PneKC, a member of this subclass, forms a dimer and possesses GTPase activity. Through three cryo-EM structures of PneKC, we illustrate different stages of peptide PneA binding, from initial recognition to full binding. Our structures show the kinase domain complexed with the PneA core peptide and GTPγS, a phosphate-bound lyase domain, and an unconventional cyclase domain. The leader peptide of PneA interact with a gate loop, transitioning from an extended to a helical conformation. We identify a dimerization hot spot and propose a "negative cooperativity" mechanism toggling the enzyme between tense and relaxed conformation. Additionally, we identify an important salt bridge in the cyclase domain, differing from those in in conventional cyclase domains. These residues are highly conserved in the LanKC subclass and are part of two signature motifs. These results unveil potential differences in lanthipeptide modification enzymes assembly and deepen our understanding of allostery in these multifunctional enzymes.
履歴
登録2023年9月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月28日-
マップ公開2024年8月28日-
更新2024年8月28日-
現状2024年8月28日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37514.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37514.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 219.648 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.322
最小 - 最大-1.4270172 - 2.0731173
平均 (標準偏差)0.0035147152 (±0.07825708)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 219.648 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37514_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37514_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC w...

全体名称: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC with GSP and PneA bound to one protomer.
要素
  • 複合体: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC with GSP and PneA bound to one protomer.
    • タンパク質・ペプチド: Protein kinase domain-containing protein
  • タンパク質・ペプチド: SapB/AmfS family lantipeptide
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC w...

超分子名称: Dimeric structure of Class III lanthipeptide modification PneKC with GSP and PneA bound to one protomer.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
分子量理論値: 210 KDa

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分子 #1: Protein kinase domain-containing protein

分子名称: Protein kinase domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
分子量理論値: 100.581195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDYNFNLEHP FFFTNNDYST DTSIKYQASL PFNWHEVMNN DEWVYQYPIG KFVERQGWKI HISSEYNSSH ELLQDVAKIC HEMRIPFKH LSTEDKFIMR NGKLVSRGFS GKFITCYPNQ NELESVLQRL ESALKQYNGP YILSDKRWDE APIYLRYGVF R PSRDDEKK ...文字列:
MDYNFNLEHP FFFTNNDYST DTSIKYQASL PFNWHEVMNN DEWVYQYPIG KFVERQGWKI HISSEYNSSH ELLQDVAKIC HEMRIPFKH LSTEDKFIMR NGKLVSRGFS GKFITCYPNQ NELESVLQRL ESALKQYNGP YILSDKRWDE APIYLRYGVF R PSRDDEKK VAIDELIVGD EVVKDERLPV FKIPKGIVPP DFLNKWLDKK DKKQGDFPFI IDNAIRFSNS GGIYNARLKE DG KKIILKE ARPYTGLGFD GTYSSEKLAS ECKALKILNE WSEAPKIYWH GKIWEHTFLG IEHMKGVPLN RWVTNNFPLY EVV DKTKDY LLRVSKIVEK LIDLTNKFHS ENVYHQDLHL GNILVKDEDE ISIIDWEQAV FSNDEKVVHK VAAPGFRAWR ETLP SEIDW YGIRQIAHYL YMPLVTTSDL TYNYVSQTRI EGKKLFESLG YTREHIDYVE SLLSYLDSKC PQIENISRKK VLKPM HEIR TIESEQDIQD FIIKLLRGFT LTYGQWRKEF QSRFFPVHYY GLNFNQGIAF SDLAILWSYQ QLAKKVKNFK FDDYYE IRT QVINEAVNNF KKSSLSGLFD GKIGTIWLIY EFGEIDRAVE LFTTHFIEIF ENSQNKNLYS GQAGILLVGL YFLSKGE ID NKLGEEILIR LREYTLNYIE NPETFCKVGA SDVQSNDPYE NFGGLLYGHA GVAWLFGEAY KLTGESIYKN GLELAVDK E LVAYKVDSNN SLQYSQGHRL LPYLATGSAG LLLLINRNKE ILSSKYLKYL TSLERATDVV FCVLPGLFNG FCGLEVANN IYSDIDDNFS GQKKLIEQLY RYLCVIEEGF VIAGDNGLKI TTDIASGFAG VAIGLVSIMD NKLTILPQI

UniProtKB: Protein kinase domain-containing protein

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分子 #2: SapB/AmfS family lantipeptide

分子名称: SapB/AmfS family lantipeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
分子量理論値: 4.880407 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
FQGMAEEVLN LQLVSVQVDE TDEVDGMRFS TFSTNRCGN(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

分子名称: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: GSP
分子量理論値: 539.246 Da
Chemical component information

ChemComp-GSP:
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S

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分子 #5: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析 #1

Image processing ID1
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 133078
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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画像解析 #2

Image processing ID2
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 133078
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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