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- PDB-8w0u: Human LCAD complexed with Acetoacetyl Coenzyme A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w0u
タイトルHuman LCAD complexed with Acetoacetyl Coenzyme A
要素Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
キーワードFLAVOPROTEIN / Fatty acid beta-oxidation / LCAD / cholesterol metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / carnitine catabolic process / negative regulation of fatty acid oxidation / long-chain acyl-CoA dehydrogenase / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / long-chain fatty acid catabolic process / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / long-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase ...Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / carnitine catabolic process / negative regulation of fatty acid oxidation / long-chain acyl-CoA dehydrogenase / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / long-chain fatty acid catabolic process / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / long-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of cholesterol metabolic process / temperature homeostasis / lipid catabolic process / mitochondrial membrane / flavin adenine dinucleotide binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / : / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain ...Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / : / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xia, C. / Kim, J.J.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)R35-ES028377 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM29076 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Structural basis for expanded substrate specificities of human long chain acyl-CoA dehydrogenase and related acyl-CoA dehydrogenases.
著者: Narayanan, B. / Xia, C. / McAndrew, R. / Shen, A.L. / Kim, J.P.
履歴
登録2024年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
B: Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
C: Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
D: Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,82410
ポリマ－177,9794
非ポリマー4,8456
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26160 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area53330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.028, 95.265, 118.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Long-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial / LCAD


分子量: 44494.746 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACADL / プラスミド: pET11a / Cell (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28330, long-chain acyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.08 % / 解説: soaking single crystal
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: TrisHCl, PEG5000MME, NaCl, MgCl2, beta-octyl-b-D-glucoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 45139 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.572 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 309146
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.96.20.79343651.586195.8
2.9-3.026.20.60643431.594196.2
3.02-3.156.30.44544351.592197.1
3.15-3.326.50.31545151.621198.4
3.32-3.536.80.244981.664199.2
3.53-3.87.10.12545541.675199.9
3.8-4.187.30.08545611.6291100
4.18-4.797.40.05646111.5041100
4.79-6.037.40.04945701.3831100
6.03-107.20.02646871.508199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→38.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Data cutoff high absF: 2418189.99 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 2248 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 44881 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.1466 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.72 Å20 Å2-9.1 Å2
2---1.29 Å2-0 Å2
3---11.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→38.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12466 0 320 89 12875
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 370 5.1 %
Rwork0.335 6881 -
obs--95.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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