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- PDB-8vwg: Structure of the Drosophila retrotransposon Copia capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vwg
タイトルStructure of the Drosophila retrotransposon Copia capsid
要素Copia VLP protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Drosophila retrotransposon Copia / Gag protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA biosynthetic process / DNA integration / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core ...GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila (ハエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.17 Å
データ登録者Liu, Y. / Kelch, B.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Not funded 米国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: Capsid transfer of the retrotransposon Copia controls structural synaptic plasticity in Drosophila.
著者: P Githure M'Angale / Adrienne Lemieux / Yumeng Liu / Shuhao Wang / Max Zinter / Gimena Alegre / Alfred Simkin / Vivian Budnik / Brian A Kelch / Travis Thomson /
要旨: Transposons are parasitic genome elements that can also serve as raw material for the evolution of new cellular functions. However, how retrotransposons are selected and domesticated by host ...Transposons are parasitic genome elements that can also serve as raw material for the evolution of new cellular functions. However, how retrotransposons are selected and domesticated by host organisms to modulate synaptic plasticity remains largely unknown. Here, we show that the Ty1 retrotransposon Copia forms virus-like capsids in vivo and transfers between cells. Copia is enriched at the Drosophila neuromuscular junction (NMJ) and transported across synapses, and disrupting its expression promotes both synapse development and structural synaptic plasticity. We show that proper synaptic plasticity is maintained in Drosophila by the balance of Copia and the Arc1 (activity-regulated cytoskeleton-associated protein) homolog. High-resolution cryogenic-electron microscopy imaging shows that the structure of the Copia capsid has a large capacity and pores like retroviruses but is distinct from domesticated capsids such as dArc1. Our results suggest a fully functional transposon mediates synaptic plasticity, possibly representing an early stage of domestication of a retrotransposon.
履歴
登録2024年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copia VLP protein
B: Copia VLP protein
C: Copia VLP protein
D: Copia VLP protein
E: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
I: Copia VLP protein
H: Copia VLP protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,3419
ポリマ－280,3419
非ポリマー00
水00
1
A: Copia VLP protein
B: Copia VLP protein
C: Copia VLP protein
D: Copia VLP protein
E: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
I: Copia VLP protein
H: Copia VLP protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,820,455540
ポリマ－16,820,455540
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Copia VLP protein
B: Copia VLP protein
C: Copia VLP protein
D: Copia VLP protein
E: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
I: Copia VLP protein
H: Copia VLP protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.4 MDa, 45 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,401,70545
ポリマ－1,401,70545
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Copia VLP protein
B: Copia VLP protein
C: Copia VLP protein
D: Copia VLP protein
E: Copia VLP protein
F: Copia VLP protein
G: Copia VLP protein
I: Copia VLP protein
H: Copia VLP protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.68 MDa, 54 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,682,04554
ポリマ－1,682,04554
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Copia VLP protein


分子量: 31148.990 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Drosophila (ハエ) / 遺伝子: GIP, COPIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04146
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Copia Gag Capsid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.19 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila (ハエ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.1 mMzinc chlorideZnCl21
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 39.98 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5923 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00213473
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55818144
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.5091764
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0372142
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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