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- EMDB-43575: Structure of the non-symmetric capsomer of the Drosophila retrotr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43575
タイトルStructure of the non-symmetric capsomer of the Drosophila retrotransposon Copia capsid
マップデータ
試料
  • 複合体: Copia Gag capsid non-symmetric capsomer
    • タンパク質・ペプチド: Copia VLP protein
キーワードDrosophila retrotransposon Copia / virus like particle / Gag protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA biosynthetic process / DNA integration / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core ...GAG-pre-integrase domain / : / GAG-pre-integrase domain / gag-polypeptide of LTR copia-type / Pol polyprotein, beta-barrel domain / : / Reverse transcriptase, RNA-dependent DNA polymerase / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila (ハエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Liu Y / Kelch BA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Not funded 米国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: Capsid transfer of the retrotransposon Copia controls structural synaptic plasticity in Drosophila.
著者: P Githure M'Angale / Adrienne Lemieux / Yumeng Liu / Shuhao Wang / Max Zinter / Gimena Alegre / Alfred Simkin / Vivian Budnik / Brian A Kelch / Travis Thomson /
要旨: Transposons are parasitic genome elements that can also serve as raw material for the evolution of new cellular functions. However, how retrotransposons are selected and domesticated by host ...Transposons are parasitic genome elements that can also serve as raw material for the evolution of new cellular functions. However, how retrotransposons are selected and domesticated by host organisms to modulate synaptic plasticity remains largely unknown. Here, we show that the Ty1 retrotransposon Copia forms virus-like capsids in vivo and transfers between cells. Copia is enriched at the Drosophila neuromuscular junction (NMJ) and transported across synapses, and disrupting its expression promotes both synapse development and structural synaptic plasticity. We show that proper synaptic plasticity is maintained in Drosophila by the balance of Copia and the Arc1 (activity-regulated cytoskeleton-associated protein) homolog. High-resolution cryogenic-electron microscopy imaging shows that the structure of the Copia capsid has a large capacity and pores like retroviruses but is distinct from domesticated capsids such as dArc1. Our results suggest a fully functional transposon mediates synaptic plasticity, possibly representing an early stage of domestication of a retrotransposon.
履歴
登録2024年1月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43575.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43575.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.57 Å/pix.
x 480 pix.
= 751.68 Å		1.57 Å/pix.
x 480 pix.
= 751.68 Å		1.57 Å/pix.
x 480 pix.
= 751.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.566 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.177
最小 - 最大-1.8556609 - 2.8327703
平均 (標準偏差)-0.0018534056 (±0.052905813)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 751.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43575_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43575_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Copia Gag capsid non-symmetric capsomer

全体名称: Copia Gag capsid non-symmetric capsomer
要素
  • 複合体: Copia Gag capsid non-symmetric capsomer
    • タンパク質・ペプチド: Copia VLP protein

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超分子 #1: Copia Gag capsid non-symmetric capsomer

超分子名称: Copia Gag capsid non-symmetric capsomer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Drosophila (ハエ)
分子量理論値: 130 KDa

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分子 #1: Copia VLP protein

分子名称: Copia VLP protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila (ハエ)
分子量理論値: 31.14899 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDKAKRNIKP FDGEKYAIWK FRIRALLAEQ DVLKVVDGLM PNEVDDSWKK AERCAKSTII EYLSDSFLNF ATSDITARQI LENLDAVYE RKSLASQLAL RKRLLSLKLS SEMSLLSHFH IFDELISELL AAGAKIEEMD KISHLLITLP SCYDGIITAI E TLSEENLT ...文字列:
MDKAKRNIKP FDGEKYAIWK FRIRALLAEQ DVLKVVDGLM PNEVDDSWKK AERCAKSTII EYLSDSFLNF ATSDITARQI LENLDAVYE RKSLASQLAL RKRLLSLKLS SEMSLLSHFH IFDELISELL AAGAKIEEMD KISHLLITLP SCYDGIITAI E TLSEENLT LAFVKNRLLD QEIKIKNDHN DTSKKVMNAI VHNNNNTYKN NLFKNRVTKP KKIFKGNSKY KVKCHHCGRE GH IKKDCFH YKRILNNKNK ENEKQVQTAT SHG

UniProtKB: Copia protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
0.1 mMZnCl2zinc chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 35 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 39.98 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Alphafold
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 355380
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8vw3:
Structure of the non-symmetric capsomer of the Drosophila retrotransposon Copia capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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