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Yorodumi- PDB-8vvo: Structure of FabS1CE2-EPR1-1 in complex with the erythropoietin r... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vvo | |||||||||
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Title | Structure of FabS1CE2-EPR1-1 in complex with the erythropoietin receptor | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / proliferation / engineered antibody / high-affinity binding / enhanced crystallization | |||||||||
Function / homology | Function and homology information erythropoietin receptor activity / erythropoietin-mediated signaling pathway / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / hemopoiesis / decidualization / Erythropoietin activates RAS / brain development ...erythropoietin receptor activity / erythropoietin-mediated signaling pathway / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / hemopoiesis / decidualization / Erythropoietin activates RAS / brain development / cytokine-mediated signaling pathway / heart development / nuclear speck / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.09 Å | |||||||||
Authors | Singer, A.U. / Bruce, H.A. / Pavlenco, A. / Ploder, L. / Luu, G. / Blazer, L. / Adams, J.J. / Sidhu, S.S. | |||||||||
Funding support | Canada, United States, 2items
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Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2024 Title: Antigen-binding fragments with improved crystal lattice packing and enhanced conformational flexibility at the elbow region as crystallization chaperones. Authors: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Blazer, L.L. / Luu, K. / Ploder, L. / Pavlenco, A. / Kurinov, I. / Adams, J.J. / Sidhu, S.S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8vvo.cif.gz | 460.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8vvo.ent.gz | 336.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8vvo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8vvo_validation.pdf.gz | 465.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8vvo_full_validation.pdf.gz | 481.2 KB | Display | |
Data in XML | 8vvo_validation.xml.gz | 37.3 KB | Display | |
Data in CIF | 8vvo_validation.cif.gz | 50.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vv/8vvo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vv/8vvo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8vtpC 8vtrC 8vu1C 8vu4C 8vuaC 8vucC 8vuiC 8vvmC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
#1: Antibody | Mass: 24022.906 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: K131Q, E162G Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: FAB PRODUCED BY RANDOMIZATION OF CDR REGIONS AND COMPND 7 SELECTED BY PHAGE DISPLAY. FABS UTILIZE IMGT (LECLERC ET AL., DEV COMPND 8 COMP IMMUNOL. 2003 JAN;27(1):55-77) NUMBERING Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pSCSTA / Cell line (production host): Expi293 / Production host: Homo sapiens (human) #2: Antibody | Mass: 23049.488 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: FAB PRODUCED BY RANDOMIZATION OF CDR REGIONS AND COMPND 7 SELECTED BY PHAGE DISPLAY. FABS UTILIZE IMGT (LECLERC ET AL., DEV COMPND 8 COMP IMMUNOL. 2003 JAN;27(1):55-77) NUMBERING Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pSCSTA / Cell line (production host): Expi293 / Production host: Homo sapiens (human) #3: Protein | | Mass: 25679.996 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: residues 22-250 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EPOR / Plasmid: pSCSTa / Details (production host): Hexa-histidine tag / Cell line (production host): Expi293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P19235 #4: Chemical | ChemComp-NA / | #5: Chemical | ChemComp-CL / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 / Details: 0.1 M MMT buffer pH 6.0, 25% PEG1500 / Temp details: room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 6, 2023 / Details: mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.09→107.43 Å / Num. obs: 25960 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 75.6 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.358 / Rpim(I) all: 0.152 / Rrim(I) all: 0.39 / Net I/σ(I): 5.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.09→3.31 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.807 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 4627 / CC1/2: 0.487 / Rpim(I) all: 0.734 / Rrim(I) all: 1.953 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.09→83.46 Å / SU ML: 0.4894 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 32.0658 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.96 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.09→83.46 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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