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- PDB-8vui: Structure of FabS1CE-EPR-1, an elbow-locked Fab, in complex with ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vui | |||||||||
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Title | Structure of FabS1CE-EPR-1, an elbow-locked Fab, in complex with the erythropoeitin receptor | |||||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / proliferation / engineered antibody / high-affinity binding / enhanced crystallization | |||||||||
Function / homology | ![]() erythropoietin receptor activity / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / hemopoiesis / decidualization / Erythropoietin activates RAS / brain development / cytokine-mediated signaling pathway ...erythropoietin receptor activity / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / hemopoiesis / decidualization / Erythropoietin activates RAS / brain development / cytokine-mediated signaling pathway / heart development / nuclear speck / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Singer, A.U. / Bruce, H.A. / Blazer, L. / Adams, J.J. / Sidhu, S.S. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Antigen-binding fragments with improved crystal lattice packing and enhanced conformational flexibility at the elbow region as crystallization chaperones. Authors: Bruce, H.A. / Singer, A.U. / Blazer, L.L. / Luu, K. / Ploder, L. / Pavlenco, A. / Kurinov, I. / Adams, J.J. / Sidhu, S.S. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 296.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 210.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 497.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 502.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8vtpC ![]() 8vtrC ![]() 8vu1C ![]() 8vu4C ![]() 8vuaC ![]() 8vucC ![]() 8vvmC ![]() 8vvoC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 2 molecules AG
#1: Antibody | Mass: 24096.021 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: FAB PRODUCED BY RANDOMIZATION OF CDR REGIONS AND COMPND 7 SELECTED BY PHAGE DISPLAY. FABS UTILIZE IMGT (LECLERC ET AL., DEV COMPND 8 COMP IMMUNOL. 2003 JAN;27(1):55-77) NUMBERING Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#2: Antibody | Mass: 23049.488 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: FAB PRODUCED BY RANDOMIZATION OF CDR REGIONS AND COMPND 7 SELECTED BY PHAGE DISPLAY. FABS UTILIZE IMGT (LECLERC ET AL., DEV COMPND 8 COMP IMMUNOL. 2003 JAN;27(1):55-77) NUMBERING Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules D![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Protein | Mass: 25679.996 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#7: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 6 types, 236 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/NH4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/NH4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-NA / #6: Chemical | ChemComp-CL / #8: Chemical | ChemComp-CIT / | #9: Chemical | ChemComp-NH4 / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.2 Details: 0.2 M Ammonium Citrate dibasic, 20% PEG2000 monomethyl ether, pH 5.2 Temp details: room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 21, 2022 / Details: mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.06→98.51 Å / Num. obs: 46837 / % possible obs: 92.5 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 39.21 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.06→2.12 Å / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 1.193 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2699 / CC1/2: 0.723 / Rpim(I) all: 0.506 / Rrim(I) all: 1.298 / % possible all: 69.7 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 52.85 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→98.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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