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万見
- PDB-8vm4: CryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vm4
タイトルCryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane containing brominated cardiolipin in membrane-adjacent state
要素Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GTPase / polymer / filament / membrane / remodeling / fusion / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Apoptosis / mitochondrial inner membrane fusion / membrane tubulation / membrane bending activity / inner mitochondrial membrane organization / GTPase-dependent fusogenic activity / dynamin GTPase / cristae formation / peroxisome fission / : ...Regulation of Apoptosis / mitochondrial inner membrane fusion / membrane tubulation / membrane bending activity / inner mitochondrial membrane organization / GTPase-dependent fusogenic activity / dynamin GTPase / cristae formation / peroxisome fission / : / phosphatidic acid binding / cardiolipin binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion / axonal transport of mitochondrion / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / mitochondrial crista / intracellular distribution of mitochondria / positive regulation of interleukin-17 production / protein complex oligomerization / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / visual perception / axon cytoplasm / Mitochondrial protein degradation / mitochondrion organization / neural tube closure / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / endocytosis / cellular senescence / microtubule binding / microtubule / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / GTPase activity / apoptotic process / dendrite / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin-like GTPase OPA1, C-terminal / Dynamin-like GTPase OPA1 C-terminal / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.4 Å
データ登録者Zuccaro, K.E. / Aydin, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM150942 米国
American Heart Association23POST1020756 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cardiolipin dynamics promote membrane remodeling by mitochondrial OPA1.
著者: Sirikrishna Thatavarthy / Luciano A Abriata / Fernando Teixeira Pinto Meireles / Kelly E Zuccaro / Akhil Gargey Iragavarapu / Gabriela May Sullivan / Frank R Moss / Adam Frost / Matteo Dal ...著者: Sirikrishna Thatavarthy / Luciano A Abriata / Fernando Teixeira Pinto Meireles / Kelly E Zuccaro / Akhil Gargey Iragavarapu / Gabriela May Sullivan / Frank R Moss / Adam Frost / Matteo Dal Peraro / Halil Aydin /
要旨: Cardiolipin is a mitochondria-specific phospholipid that forms heterotypic interactions with membrane-shaping proteins and regulates the dynamic remodeling and function of mitochondria. However, the ...Cardiolipin is a mitochondria-specific phospholipid that forms heterotypic interactions with membrane-shaping proteins and regulates the dynamic remodeling and function of mitochondria. However, the precise mechanisms through which cardiolipin influences mitochondrial morphology are not well understood. In this study, employing molecular dynamics simulations, we determined that cardiolipin molecules extensively engage with the paddle domain of mitochondrial fusion protein OPA1, which controls membrane-shaping mechanisms. Structure-function analysis confirmed the interactions between cardiolipin and two conserved motifs of OPA1 at the membrane-binding sites. We further developed a bromine-labeled cardiolipin probe to enhance cryoEM contrast and characterized the structure of OPA1 assemblies bound to the cardiolipin brominated lipid bilayers. Our images provide direct evidence of cardiolipin enrichment within the OPA1-binding leaflet. Last, we observed a decrease in membrane remodeling activity for OPA1 in lipid compositions with increasing concentrations of monolyso-cardiolipin. This suggests that the partial replacement of cardiolipin by monolyso-cardiolipin, as observed in Barth syndrome, alters the malleability of the membrane and compromises proper remodeling. Together, these data provide insights into how biological membranes regulate the mechanisms governing mitochondrial homeostasis.
履歴
登録2024年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
B: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
C: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
D: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)447,2194
ポリマ－447,2194
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial / Optic atrophy protein 1


分子量: 111804.789 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPA1, KIAA0567 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60313, dynamin GTPase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: OPA1 / タイプ: COMPLEX
詳細: Uniprot ID: O60313 - HUMAN OPA1, Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.82 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 82 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
8PHENIXモデル精密化
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 128.642 ° / 軸方向距離/サブユニット: 7.69 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 6.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11469 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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