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- PDB-8vk4: Structure of mouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vk4
タイトルStructure of mouse RyR1 in complex with S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP dataset)
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • Protein S100A1
  • Ryanodine receptor 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Calcium / Ion Channel
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / cytoplasmic side of membrane / regulation of muscle contraction / Stimuli-sensing channels / heart trabecula formation / Ion homeostasis / S100 protein binding ...junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / cytoplasmic side of membrane / regulation of muscle contraction / Stimuli-sensing channels / heart trabecula formation / Ion homeostasis / S100 protein binding / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / M band / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / regulation of heart contraction / organelle membrane / positive regulation of sprouting angiogenesis / smooth endoplasmic reticulum / outflow tract morphogenesis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / T cell proliferation / heart morphogenesis / voltage-gated calcium channel activity / skeletal muscle fiber development / release of sequestered calcium ion into cytosol / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / muscle contraction / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / cytokine-mediated signaling pathway / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / ATPase binding / protease binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / synapse / calcium ion binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat ...Protein S100-A1 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CAFFEINE / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / Protein S100
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Weninger, G. / Marks, A.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL145473 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the regulation of RyR1 by S100A1.
著者: Gunnar Weninger / Marco C Miotto / Carl Tchagou / Steven Reiken / Haikel Dridi / Sören Brandenburg / Gabriel C Riedemann / Qi Yuan / Yang Liu / Alexander Chang / Anetta Wronska / Stephan E ...著者: Gunnar Weninger / Marco C Miotto / Carl Tchagou / Steven Reiken / Haikel Dridi / Sören Brandenburg / Gabriel C Riedemann / Qi Yuan / Yang Liu / Alexander Chang / Anetta Wronska / Stephan E Lehnart / Andrew R Marks /
要旨: S100A1, a small homodimeric EF-hand Ca-binding protein (~21 kDa), plays an important regulatory role in Ca signaling pathways involved in various biological functions including Ca cycling and ...S100A1, a small homodimeric EF-hand Ca-binding protein (~21 kDa), plays an important regulatory role in Ca signaling pathways involved in various biological functions including Ca cycling and contractile performance in skeletal and cardiac myocytes. One key target of the S100A1 interactome is the ryanodine receptor (RyR), a huge homotetrameric Ca release channel (~2.3 MDa) of the sarcoplasmic reticulum. Here, we report cryoelectron microscopy structures of S100A1 bound to RyR1, the skeletal muscle isoform, in absence and presence of Ca. Ca-free apo-S100A1 binds beneath the bridging solenoid (BSol) and forms contacts with the junctional solenoid and the shell-core linker of RyR1. Upon Ca-binding, S100A1 undergoes a conformational change resulting in the exposure of the hydrophobic pocket known to serve as a major interaction site of S100A1. Through interactions of the hydrophobic pocket with RyR1, Ca-bound S100A1 intrudes deeper into the RyR1 structure beneath BSol than the apo-form and induces sideways motions of the C-terminal BSol region toward the adjacent RyR1 protomer resulting in tighter interprotomer contacts. Interestingly, the second hydrophobic pocket of the S100A1-dimer is largely exposed at the hydrophilic surface making it prone to interactions with the local environment, suggesting that S100A1 could be involved in forming larger heterocomplexes of RyRs with other protein partners. Since S100A1 interactions stabilizing BSol are implicated in the regulation of RyR-mediated Ca release, the characterization of the S100A1 binding site conserved between RyR isoforms may provide the structural basis for the development of therapeutic strategies regarding treatments of RyR-related disorders.
履歴
登録2024年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
I: Protein S100A1
J: Protein S100A1
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
G: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
D: Ryanodine receptor 1
A: Ryanodine receptor 1
B: Ryanodine receptor 1
C: Ryanodine receptor 1
K: Protein S100A1
L: Protein S100A1
N: Protein S100A1
M: Protein S100A1
O: Protein S100A1
P: Protein S100A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,406,85760
ポリマ－2,394,66316
非ポリマー12,19444
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 16分子 EFGHIJKLNMOPDABC

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 11939.629 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P26883, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質
Protein S100A1 / S100 calcium-binding protein


分子量: 10516.784 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: S100a1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91V77
#3: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / ...RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 565692.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: E9PZQ0

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非ポリマー , 5種, 44分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-CFF / CAFFEINE / 3,7-DIHYDRO-1,3,7-TRIMETHYL-1H-PURINE-2,6-DIONE / カフェイン


分子量: 194.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE / DOPC


分子量: 787.121 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (high-Ca2+/CFF/ATP condition)
タイプ: COMPLEX / 詳細: 0.25 mM free Ca2+; 5 mM Caffeine; 10 mM ATP / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mmol/LHEPES1
2150 mmol/Lsodium chlorideNaCl1
31 mmol/LEGTA1
40.25 %CHAPS1
50.01 %DOPC1
60.5 mmol/LTCEP1
試料濃度: 8.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.15 mmol/L S100A1-dimer
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 58 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12555

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31572 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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