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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vk3 | ||||||
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タイトル | Structure of mouse RyR1 in complex with S100A1 (EGTA-only dataset) | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / Calcium / Ion Channel | ||||||
機能・相同性 | ![]() junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / regulation of response to osmotic stress / cytoplasmic side of membrane / regulation of muscle contraction / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / transforming growth factor beta receptor binding / RAGE receptor binding ...junctional membrane complex / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Calcineurin activates NFAT / mTORC1-mediated signalling / regulation of response to osmotic stress / cytoplasmic side of membrane / regulation of muscle contraction / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / transforming growth factor beta receptor binding / RAGE receptor binding / Stimuli-sensing channels / type I transforming growth factor beta receptor binding / Ion homeostasis / heart trabecula formation / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / S100 protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to caffeine / ossification involved in bone maturation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / skin development / cellular response to ATP / regulation of heart contraction / FK506 binding / positive regulation of sprouting angiogenesis / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / organelle membrane / smooth endoplasmic reticulum / voltage-gated calcium channel activity / skeletal muscle fiber development / T cell proliferation / striated muscle contraction / heart morphogenesis / axon terminus / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / T-tubule / Hsp70 protein binding / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to calcium ion / sarcomere / peptidylprolyl isomerase / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / muscle contraction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium channel activity / cytoplasmic side of plasma membrane / sarcolemma / cytokine-mediated signaling pathway / Z disc / calcium ion transport / calcium-dependent protein binding / ATPase binding / protein homotetramerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protease binding / vesicle / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / synapse / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å | ||||||
![]() | Weninger, G. / Marks, A.R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the regulation of RyR1 by S100A1 著者: Weninger, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 427 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 664.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 43299MC ![]() 43296 M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 565692.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11939.629 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 10516.784 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-ZN / #5: 化合物 | ChemComp-PCW / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Complex of RyR1 with Calstabin-1 and S100A1 (EGTA condition) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 8.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.15 mmol/L S100A1-dimer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 58 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12147 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C4 (4回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36506 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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