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- PDB-8vjw: Structure of Human Neurolysin in complex with angiotensin I peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vjw
タイトルStructure of Human Neurolysin in complex with angiotensin I peptide
要素
  • Angiotensin-1 peptide C-terminal end
  • Angiotensin-1 peptide N-terminal end
  • Neurolysin, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / bioactive peptides
機能・相同性
機能・相同性情報


neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / peptide metabolic process / regulation of gluconeogenesis / peptide binding / Peptide ligand-binding receptors / metalloendopeptidase activity / mitochondrial intermembrane space / G protein-coupled receptor signaling pathway / mitochondrion ...neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / peptide metabolic process / regulation of gluconeogenesis / peptide binding / Peptide ligand-binding receptors / metalloendopeptidase activity / mitochondrial intermembrane space / G protein-coupled receptor signaling pathway / mitochondrion / proteolysis / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase family M3 / Peptidase M3A/M3B / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurolysin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.491 Å
データ登録者Shi, K. / Aihara, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS106879 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118047 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Structural basis of divergent substrate recognition and inhibition of human neurolysin.
著者: Shi, K. / Bagchi, S. / Bickel, J. / Esfahani, S.H. / Yin, L. / Cheng, T. / Karamyan, V.T. / Aihara, H.
履歴
登録2024年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurolysin, mitochondrial
B: Neurolysin, mitochondrial
C: Angiotensin-1 peptide N-terminal end
D: Angiotensin-1 peptide C-terminal end
E: Angiotensin-1 peptide N-terminal end
F: Angiotensin-1 peptide C-terminal end
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,9918
ポリマ－155,8606
非ポリマー1312
水1448
1
A: Neurolysin, mitochondrial
C: Angiotensin-1 peptide N-terminal end
D: Angiotensin-1 peptide C-terminal end
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9954
ポリマ－77,9303
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area27430 Å2
手法PISA
2
B: Neurolysin, mitochondrial
E: Angiotensin-1 peptide N-terminal end
F: Angiotensin-1 peptide C-terminal end
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9954
ポリマ－77,9303
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area27280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.078, 60.584, 147.759
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Neurolysin, mitochondrial / Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / ...Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / Neurotensin endopeptidase


分子量: 76612.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLN, AGTBP, KIAA1226 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYT8, neurolysin
#2: タンパク質・ペプチド Angiotensin-1 peptide N-terminal end


分子量: 552.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド Angiotensin-1 peptide C-terminal end


分子量: 764.913 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細The author states that the Angiotensin-1 peptides are hydrolyzed. The full length sequence is DRVYIHPFHL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.06 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 17.5 ~ 30 % polyethylene glycol 3,350 and 50 ~ 125 mM Bis-Tris HCl buffer, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.491→141.622 Å / Num. obs: 33506 / % possible obs: 55.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.202 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 117633
反射 シェル解像度: 2.491→2.844 Å / % possible obs: 8.5 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.943 / Num. measured all: 7290 / Num. unique obs: 1675 / Rpim(I) all: 0.512 / Rrim(I) all: 1.075 / Net I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.491→66.99 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2865 1630 4.87 %
Rwork0.2374 --
obs0.2397 33493 55.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.491→66.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10828 0 2 8 10838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0454172
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031914
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.491-2.560.066820.463732X-RAY DIFFRACTION1
2.57-2.650.4051110.3734240X-RAY DIFFRACTION5
2.65-2.740.4124160.3365493X-RAY DIFFRACTION10
2.74-2.850.3135460.3588929X-RAY DIFFRACTION20
2.85-2.980.4042920.34111745X-RAY DIFFRACTION37
2.98-3.140.37111270.31832466X-RAY DIFFRACTION52
3.14-3.340.34941840.30243197X-RAY DIFFRACTION67
3.34-3.590.35522200.28444032X-RAY DIFFRACTION84
3.59-3.950.32092610.25574359X-RAY DIFFRACTION92
3.95-4.530.2482580.21094731X-RAY DIFFRACTION98
4.53-5.70.2421990.20284809X-RAY DIFFRACTION98
5.7-66.990.20862140.18764830X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.77430.2017-0.22541.032-0.21041.0072-0.00330.3810.1379-0.540.10910.4206-0.1623-0.0861-0.02060.4157-0.0482-0.20490.24270.05280.3117-21.33.513-21.207
20.37590.03140.05931.5736-0.40571.30610.0618-0.13080.14240.1632-0.1223-0.1138-0.07260.49950.06470.3389-0.0061-0.02350.3809-0.00030.2036-16.551-3.06315.109
31.8290.5829-0.14451.2572-1.03231.5999-0.02180.1947-0.0085-0.08670.0163-0.0437-0.15540.1248-0.01060.44930.0774-0.13660.0272-0.07220.2717-18.525-20.035-5.486
40.6895-0.0710.49612.167-0.69650.97280.0182-0.098-0.0228-0.28670.01180.617-0.0015-0.1602-0.02550.25210.0183-0.09770.1883-0.00990.2837-31.205-10.2353.723
51.805-0.5541-0.03562.4714-0.58631.96690.103-0.4554-0.2260.41160.03330.9810.2949-0.2985-0.02520.3351-0.03150.10170.27290.02420.476-50.691-33.72280.255
60.38580.1763-0.93121.6802-0.72152.07740.0873-0.2018-0.1421-0.1434-0.15090.12570.23240.42870.06040.27980.0721-0.08070.25580.00750.2762-31.923-33.23953.486
71.78310.2357-0.67440.768-1.48432.87550.1333-0.1210.00230.2276-0.24060.3431-0.5910.0848-0.14470.14320.05840.06890.0735-0.16650.4051-39.931-8.49565.128
80.9510.2313-0.922.4939-0.80771.43810.2672-0.1356-0.28190.1485-0.0240.45780.5013-0.1215-0.07310.06370.0811-0.07990.1244-0.07210.4512-42.715-19.33463.858
91.46290.1935-0.39011.1304-0.36211.09160.1020.1499-0.1468-0.3582-0.03070.6480.0603-0.0385-0.04030.31110.0696-0.15590.1854-0.05750.3601-43.976-22.92248.871
100.08950.0790.16771.03780.18710.3158-0.0650.4677-0.46030.00810.10190.00150.0154-0.2982-0.02040.41530.07370.23041.17970.21831.2749-21.035-5.331-3.329
117.1989-4.1577-5.56883.0463.22884.3078-0.5320.0595-0.7541-0.5174-0.81111.1475-0.8754-0.85060.87350.9306-0.0885-0.47190.55790.01560.8875-21.812-7.3626.593
127.1406-0.0937-3.38611.0130.67621.9999-0.4820.0402-0.60860.07110.0120.19610.29320.2140.2830.9499-0.49540.30481.47950.04670.7079-40.959-28.15162.026
134.29042.6299-5.95424.8531-0.23092.00020.38141.39571.4245-0.7699-0.1455-0.0816-1.73650.5232-0.39060.4266-0.10070.14220.58810.11680.4453-35.752-25.71653.659
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 15:184 )A15 - 184
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 185:350 )A185 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 351:484 )A351 - 484
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 485:679 )A485 - 679
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 15:136 )B15 - 136
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 137:350 )B137 - 350
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 351:415 )B351 - 415
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 416:513 )B416 - 513
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 514:679 )B514 - 679
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN C AND RESID 3:4 )C3 - 4
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN C AND RESID 5:8 )C5 - 8
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN E AND RESID 3:4 )E3 - 4
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN E AND RESID 5:8 )E5 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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