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- PDB-8vju: Structure of Human Neurolysin in complex with dynorphin A13 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vju
タイトルStructure of Human Neurolysin in complex with dynorphin A13 peptide
要素
  • Dynorphin A(1-13)
  • Neurolysin, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / bioactive peptides
機能・相同性
機能・相同性情報


neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / opioid peptide activity / Opioid Signalling / peptide metabolic process / sensory perception / regulation of gluconeogenesis / neuronal dense core vesicle / neuropeptide signaling pathway / axon terminus ...neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / opioid peptide activity / Opioid Signalling / peptide metabolic process / sensory perception / regulation of gluconeogenesis / neuronal dense core vesicle / neuropeptide signaling pathway / axon terminus / peptide binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Peptide ligand-binding receptors / metalloendopeptidase activity / mitochondrial intermembrane space / G-protein activation / G alpha (i) signalling events / chemical synaptic transmission / G protein-coupled receptor signaling pathway / neuronal cell body / dendrite / mitochondrion / proteolysis / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proenkephalin B / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Opioid neuropeptide precursor / Vertebrate endogenous opioids neuropeptide / Endogenous opioids neuropeptides precursors signature. / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase family M3 / Peptidase M3A/M3B / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Proenkephalin-B / Neurolysin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Shi, K. / Aihara, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS106879 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118047 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Structural basis of divergent substrate recognition and inhibition of human neurolysin.
著者: Shi, K. / Bagchi, S. / Bickel, J. / Esfahani, S.H. / Yin, L. / Cheng, T. / Karamyan, V.T. / Aihara, H.
履歴
登録2024年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurolysin, mitochondrial
C: Dynorphin A(1-13)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,93015
ポリマ－78,2222
非ポリマー70913
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area26710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.067, 60.257, 95.553
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Neurolysin, mitochondrial / Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / ...Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / Neurotensin endopeptidase


分子量: 76612.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLN, AGTBP, KIAA1226 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYT8, neurolysin
#2: タンパク質・ペプチド Dynorphin A(1-13)


分子量: 1608.995 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01213

-
非ポリマー , 5種, 266分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.95 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 17.5 ~ 30 % polyethylene glycol 3,350 and 50 ~ 125 mM Bis-Tris HCl buffer, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.987→79.29 Å / Num. obs: 48708 / % possible obs: 84.9 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.987→2.111 Å / % possible obs: 25.8 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.823 / Num. measured all: 7684 / Num. unique obs: 2435 / Rpim(I) all: 0.528 / Rrim(I) all: 0.981 / Net I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.99→79.29 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2184 2422 4.97 %
Rwork0.195 --
obs0.1962 48703 85.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→79.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5419 0 37 253 5709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8182115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037817
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005964
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.030.157100.3115176X-RAY DIFFRACTION6
2.03-2.070.41410.2988818X-RAY DIFFRACTION26
2.07-2.120.3116940.28121749X-RAY DIFFRACTION56
2.12-2.170.32011380.2642684X-RAY DIFFRACTION84
2.17-2.230.29561660.25842999X-RAY DIFFRACTION96
2.23-2.30.26971740.2393148X-RAY DIFFRACTION99
2.3-2.370.25721590.22953115X-RAY DIFFRACTION99
2.37-2.460.27611580.22523135X-RAY DIFFRACTION99
2.46-2.560.27441650.22993102X-RAY DIFFRACTION98
2.56-2.670.25361530.23013074X-RAY DIFFRACTION96
2.67-2.810.29531600.24453159X-RAY DIFFRACTION99
2.81-2.990.25181590.22883195X-RAY DIFFRACTION99
2.99-3.220.25651720.22183159X-RAY DIFFRACTION99
3.22-3.550.22921670.20133191X-RAY DIFFRACTION99
3.55-4.060.19921600.17223130X-RAY DIFFRACTION97
4.06-5.110.15761750.14433239X-RAY DIFFRACTION99
5.11-79.290.1571710.15963208X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.479-0.4708-0.18782.0120.0521.88320.0453-0.09010.08780.1913-0.07640.3695-0.1728-0.26820.07740.297-0.01880.03780.3228-0.0420.4233-53.219718.0179-21.0713
21.5152-0.5088-0.30521.62150.21320.29690.12360.28030.1464-0.0884-0.1686-0.2676-0.07370.02230.02850.276-0.0185-0.01240.39450.06110.2643-21.339312.6125-33.7278
32.069-1.1221-0.45141.93290.52031.38170.0660.1079-0.2030.1829-0.10920.2230.1086-0.06620.06530.2666-0.043-0.00160.2125-0.00760.277-38.89760.0559-25.8215
40.7403-0.4949-0.34681.75120.24120.86220.0217-0.07310.04830.3487-0.039-0.16860.04180.06980.02050.3222-0.0523-0.080.31790.03350.2773-22.7296.1206-19.0175
58.1464-0.99862.26033.9061-3.62787.41540.2004-1.32750.0077-0.66890.01360.16390.22080.1455-0.29820.7709-0.1062-0.05770.97840.02190.7-30.031810.9516-27.7479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 158 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 159 through 378 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 379 through 513 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 514 through 679 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 4 through 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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