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万見
- PDB-8vhx: Cryo-EM of neck of bacteriophage Chi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vhx
タイトルCryo-EM of neck of bacteriophage Chi
要素
  • Neck 1
  • Neck 2
  • Portal
  • Tail Tube
  • Tail terminator
キーワードVIRUS / Flagellotropic bacteriophage / Siphophage / Neck
機能・相同性
機能・相同性情報


viral portal complex / virion assembly / viral life cycle / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Head-to-tail joining protein W / Head-to-tail joining protein W superfamily / gpW / Phage portal protein, lambda family / Phage portal protein, lambda family / Bacterial Ig-like domain (group 1) / Bacterial Ig-like domain (group 1) / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain / Big-1 (bacterial Ig-like domain 1) domain profile. / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Transposase / Uncharacterized protein / Portal protein / Uncharacterized protein / Major tail protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chivirus chi (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sonani, R.R. / Esteves, N.C. / Scharf, B.E. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of flagellotropic bacteriophage Chi.
著者: Ravi R Sonani / Nathaniel C Esteves / Birgit E Scharf / Edward H Egelman /
要旨: The flagellotropic bacteriophage χ (Chi) infects bacteria via the flagellar filament. Despite years of study, its structural architecture remains partly characterized. Through cryo-EM, we unveil ...The flagellotropic bacteriophage χ (Chi) infects bacteria via the flagellar filament. Despite years of study, its structural architecture remains partly characterized. Through cryo-EM, we unveil χ's nearly complete structure, encompassing capsid, neck, tail, and tail tip. While the capsid and tail resemble phage YSD1, the neck and tail tip reveal new proteins and their arrangement. The neck shows a unique conformation of the tail tube protein, forming a socket-like structure for attachment to the neck. The tail tip comprises four proteins, including distal tail protein (DTP), two baseplate hub proteins (BH1P and BH2P), and tail tip assembly protein (TAP) exhibiting minimal organization compared to other siphophages. Deviating from the consensus in other siphophages, DTP in χ forms a trimeric assembly, reducing tail symmetry from 6-fold to 3-fold at the tip. These findings illuminate the previously unexplored structural organization of χ's neck and tail tip.
履歴
登録2024年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neck 1
B: Neck 1
C: Tail terminator
D: Portal
E: Portal
F: Neck 2
G: Tail Tube
H: Tail Tube


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,4848
ポリマ－256,4848
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Neck 1


分子量: 9431.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chivirus chi (ウイルス) / 参照: UniProt: M9NTK8
#2: タンパク質 Tail terminator


分子量: 18804.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chivirus chi (ウイルス) / 参照: UniProt: M9NT01
#3: タンパク質 Portal


分子量: 62333.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chivirus chi (ウイルス) / 参照: UniProt: M9NUF0
#4: タンパク質 Neck 2


分子量: 13399.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chivirus chi (ウイルス) / 参照: UniProt: M9NUF1
#5: タンパク質 Tail Tube


分子量: 40375.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chivirus chi (ウイルス) / 参照: UniProt: M9NUS9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Chivirus chi / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Chivirus chi (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Neck region of bacteriophage Chi
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17766 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0132097
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68657825
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.6612862
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512435
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034889

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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