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万見
- PDB-8vcg: Mutant Src SH2 domain in complex with phosphotyrosine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vcg
タイトルMutant Src SH2 domain in complex with phosphotyrosine
要素Isoform 3 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードPROTEIN BINDING / SH2 DOMAIN / CELL SIGNALLING / PHOSPHOTYROSINE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance ...primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of cell projection assembly / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / negative regulation of telomere maintenance / positive regulation of dephosphorylation / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / ERBB2 signaling pathway / regulation of epithelial cell migration / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / regulation of vascular permeability / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / Co-stimulation by CD28 / positive regulation of glucose metabolic process / osteoclast development / transcytosis / cellular response to fluid shear stress / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / focal adhesion assembly / signal complex assembly / response to acidic pH / adherens junction organization / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of podosome assembly / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / regulation of bone resorption / Ephrin signaling / myoblast proliferation / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to peptide hormone stimulus / odontogenesis / podosome / MET activates PTK2 signaling / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / GP1b-IX-V activation signalling / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / oogenesis / Receptor Mediated Mitophagy / EPHA-mediated growth cone collapse / DNA biosynthetic process / interleukin-6-mediated signaling pathway / Signaling by EGFR / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of Notch signaling pathway / stress fiber assembly / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / regulation of cell-cell adhesion / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of heart rate by cardiac conduction / uterus development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Recycling pathway of L1 / phospholipase binding / PECAM1 interactions / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein tyrosine kinase activator activity / dendritic growth cone / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / RET signaling / Long-term potentiation / FCGR activation / positive regulation of epithelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GAB1 signalosome
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
O-PHOSPHOTYROSINE / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Hashem, A. / Nyovanie, S. / Oltean, N. / Patskovska, L. / Patskovsky, Y. / Krogsgaard, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA243486-01A1 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineered Mutant Src Sh2 Domain
著者: Hashem, A. / Nyovanie, S. / Patskovsky, Y. / Krogsgaard, M.
履歴
登録2023年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5812
ポリマ－14,3201
非ポリマー2611
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)67.674, 67.674, 46.759
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Isoform 3 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 14320.010 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PTR / O-PHOSPHOTYROSINE / PHOSPHONOTYROSINE / ホスホチロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 261.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C9H12NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 % / 解説: PYRAMID
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 290K 0.2 M Ammonium Fluoride, 20% PEG 3350
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月27日 / 詳細: SI 111 CRYSTAL
放射モノクロメーター: SI 111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→29.3 Å / Num. obs: 15693 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.61→1.66 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1097 / Χ2: 0.56 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.61→29.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 3.494 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17569 472 3 %RANDOM
Rwork0.12215 ---
obs0.12392 15213 99.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.391 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→29.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数882 0 0 136 1018
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.013912
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.017825
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.81.6531238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5221.5761909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4685113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.6620.96252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13915154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.288158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021031
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.6123.096440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.6113.092440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.8274.595548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.8214.6549
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it12.0043.946472
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other12.0453.956468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.0855.514688
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.90338.881065
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.88937.5691026
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr17.70231737
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.614→1.656 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 35 -
Rwork0.186 1057 -
obs--94.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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