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万見
- PDB-8v8t: Asymmetrical subunit from a Drp1 lattice on PA nanotubes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v8t
タイトルAsymmetrical subunit from a Drp1 lattice on PA nanotubes
要素Dynamin-1-like protein
キーワードHYDROLASE / membrane remodeling GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / regulation of mitophagy / peroxisome fission / GTP-dependent protein binding ...mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / regulation of mitophagy / peroxisome fission / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / protein complex oligomerization / brush border / clathrin-coated pit / GTPase activator activity / positive regulation of protein secretion / mitochondrion organization / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / endocytosis / calcium ion transport / rhythmic process / peroxisome / regulation of gene expression / microtubule binding / microtubule / mitochondrial outer membrane / GTPase activity / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-1-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.73 Å
データ登録者Rochon, K. / Peng, R. / Hutson, A.N. / Stagg, S.M. / Mears, J.A.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM125844 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM108753 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM143805 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM139324 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2025
タイトル: The Structure of the Drp1 Lattice on Membrane.
著者: Ruizhi Peng / Kristy Rochon / Anelise N Hutson / Scott M Stagg / Jason A Mears /
要旨: Mitochondrial health relies on the membrane fission mediated by dynamin-related protein 1 (Drp1). Previous structural studies of Drp1 on remodeled membranes were hampered by heterogeneity, leaving a ...Mitochondrial health relies on the membrane fission mediated by dynamin-related protein 1 (Drp1). Previous structural studies of Drp1 on remodeled membranes were hampered by heterogeneity, leaving a critical gap in the understanding of the mitochondrial fission mechanisms. Here we present a cryo-electron microscopy structure of full-length human Drp1 decorated on membrane tubules. Using the reconstruction of average subtracted tubular regions (RASTR) technique, we report that Drp1 forms a locally ordered lattice along the tubule without global helical symmetry. The filaments in the lattice are similar to dynamin rungs with conserved stalk interactions. Adjacent filaments are connected by GTPase domain interactions in a novel stacked conformation. We identified two states of the Drp1 lattice among the heterogenous dataset representing conformational changes around hinge 1. Additionally, we observed contact between Drp1 and membrane that can be assigned to the variable domain sequence. Together these structures revealed a putative mechanism by which Drp1 constricts mitochondria membranes in a stepwise, "ratchet" manner.
履歴
登録2023年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-1-like protein
B: Dynamin-1-like protein
C: Dynamin-1-like protein
D: Dynamin-1-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,4354
ポリマ－330,4354
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Dynamin-1-like protein / Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less ...Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less / Dymple / Dynamin-like protein / Dynamin-like protein 4 / Dynamin-like protein IV / HdynIV / Dynamin-related protein 1


分子量: 82608.789 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM1L, DLP1, DRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star / 参照: UniProt: O00429, dynamin GTPase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetramer complex of Drp1 from a lattice / タイプ: COMPLEX
詳細: Asymmetrical subunit of GMP-PCP bound Drp1 lattice on Phosphatidic acid (PA)-containing nanotubes
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.164 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: DNM1L, DLP1, DRP1
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 Star
緩衝液pH: 7.5
詳細: Primary Buffer: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol Nanotubes: 40% D-galactosyl-beta-1-N-nervonyl-erythro-sphingosine (GC), 35% ...詳細: Primary Buffer: 25 mM HEPES (KOH) pH 7.5, 0.15 M KCl, 5 mM MgCl2, 10 mM Beta-mercaptoethanol Nanotubes: 40% D-galactosyl-beta-1-N-nervonyl-erythro-sphingosine (GC), 35% phosphatidylethanolamine (PE), 25% phosphatidic acid (PA) Final Sample: Protein diluted to 0.4mg/ml and incubated with 500 uM NTs, 2mM GMPPCP and 2mM MgCl2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPES1
2150 mMPotassium chlorideKCl1
35 mMMagnesium dichlorideMgCl21
410 mMBME1
52 mMGMP-PCP1
6500 uMPA Nanotubes1
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Drp1 was incubated with nanotubes and GMPPCP to form decorated lipid templates
試料支持詳細: 25mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.093 sec. / 電子線照射量: 58.49 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
実像数: 1941
画像スキャン動画フレーム数/画像: 35

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.3画像取得
7MDFFモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10cisTEM最終オイラー角割当
12cisTEM３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 14.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13215 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 617.47 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001219634
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.329326570
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03633176
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00243426
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.38277572

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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