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- PDB-8uwr: Crystal structure of human ACVR1 (ALK2) kinase in complex with co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uwr
タイトルCrystal structure of human ACVR1 (ALK2) kinase in complex with compound 3
要素Activin receptor type-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / Inhibitor / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / transforming growth factor beta receptor activity, type I / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / endocardial cushion formation / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / peptide hormone binding / positive regulation of intracellular signal transduction / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / apical part of cell / osteoblast differentiation / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Kim, J.L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2024
タイトル: An ALK2 inhibitor, BLU-782, prevents heterotopic ossification in a mouse model of fibrodysplasia ossificans progressiva.
著者: Davis, A.J. / Brooijmans, N. / Brubaker, J.D. / Stevison, F. / LaBranche, T.P. / Albayya, F. / Fleming, P. / Hodous, B.L. / Kim, J.L. / Kim, S. / Lobbardi, R. / Palmer, M. / Sheets, M.P. / ...著者: Davis, A.J. / Brooijmans, N. / Brubaker, J.D. / Stevison, F. / LaBranche, T.P. / Albayya, F. / Fleming, P. / Hodous, B.L. / Kim, J.L. / Kim, S. / Lobbardi, R. / Palmer, M. / Sheets, M.P. / Vassiliadis, J. / Wang, R. / Williams, B.D. / Wilson, D. / Xu, L. / Zhu, X.J. / Bouchard, K. / Hunter, J.W. / Graul, C. / Greenblatt, E. / Hussein, A. / Lyon, M. / Russo, J. / Stewart, R. / Dorsch, M. / Guzi, T.J. / Kadambi, V. / Lengauer, C. / Garner, A.P.
履歴
登録2023年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0738
ポリマ－37,0661
非ポリマー1,0077
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.610, 66.360, 162.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1003-

SO4

21A-1004-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 37066.340 Da / 分子数: 1 / 変異: Q207D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-XQX / cyclopropyl(4-{(8R)-6-[4-(piperazin-1-yl)phenyl]pyrrolo[1,2-b]pyridazin-4-yl}piperazin-1-yl)methanone


分子量: 430.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H30N6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5 M Ammonium Sulphate, 0.1 M Sodium Citrate, pH 5.6
PH範囲: 5.6-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年11月15日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→20 Å / Num. obs: 16767 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 2.5 % / Rrim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル解像度: 2.04→2.15 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2500 / Rrim(I) all: 0.703 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.04→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 19.937 / SU ML: 0.267 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.314 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28071 807 4.8 %RANDOM
Rwork0.2108 ---
obs0.21439 15959 92.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.804 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0 Å2
2---0.09 Å2-0 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.04→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2389 0 62 163 2614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192511
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.611.9753415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01335458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7955300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.36623.482112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.54615435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2971519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7712.1041192
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.772.1071193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9013.1411488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9013.1431489
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0782.361318
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0772.3621319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1973.4691923
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.30218.023080
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.18317.6273028
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.093 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 56 -
Rwork0.356 1197 -
obs--95.29 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.629 Å / Origin y: -15.775 Å / Origin z: -21.585 Å
111213212223313233
T0.0031 Å20.0094 Å2-0.0038 Å2-0.3419 Å20.0165 Å2--0.0127 Å2
L2.0117 °20.0234 °2-0.6984 °2-0.7857 °20.1403 °2--1.6938 °2
S-0.0166 Å °0.0323 Å °0.11 Å °0.0222 Å °0.0085 Å °-0.0433 Å °-0.0436 Å °0.0152 Å °0.0081 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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