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- PDB-8uwb: Crystal structure of PP2A PPP2R1A-PPP2CA-PPP2R5E phosphatase. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uwb
タイトルCrystal structure of PP2A PPP2R1A-PPP2CA-PPP2R5E phosphatase.
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
キーワードCELL CYCLE / PP2A / protein phosphatase / Serine/threonine-protein phosphatase 2A / B56epsilon
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / positive regulation of microtubule binding / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein antigen binding / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of growth / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / protein phosphatase activator activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein dephosphorylation / meiotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / regulation of protein phosphorylation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / intracellular signal transduction / neuron projection / membrane raft / protein heterodimerization activity / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Wachter, F. / Nowak, R.P. / Fischer, E.S.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
Other privateASH Scholar Award 米国
Other privateClaudia Adams Barr Award
Other privateWipe Out Kids Cancer
Other privatePedals for Pediatrics
Other privateBCH Faculty Development Award
The Mark FoundationMark Foundation Emerging Leaders Award 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of methylation-independent PP2A assembly guides alphafold2Multimer prediction of family-wide PP2A complexes.
著者: Wachter, F. / Nowak, R.P. / Ficarro, S. / Marto, J. / Fischer, E.S.
履歴
登録2023年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)322,60510
ポリマ－322,3856
非ポリマー2204
水00
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,3025
ポリマ－161,1923
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7520 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area55300 Å2
手法PISA
2
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,3025
ポリマ－161,1923
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area54730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.839, 92.597, 134.657
Angle α, β, γ (deg.)83.770, 72.460, 73.460
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform


分子量: 68002.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MDWSHPQFEKSAVDENLYFQGGGR constitutes TEV cleavable Strep II tag used in affinity purifications.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P67775
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoform / PP2A B subunit isoform B'-epsilon / PP2A B subunit isoform B56-epsilon / PP2A B subunit isoform ...PP2A B subunit isoform B'-epsilon / PP2A B subunit isoform B56-epsilon / PP2A B subunit isoform PR61-epsilon / PP2A B subunit isoform R5-epsilon


分子量: 54770.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the N and C terminus is not visible in electron density and not modeled in.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5E / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16537
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform


分子量: 38420.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Tev cleavable Flag tag is used for purification. Flag-TEVsite: MDYKDDDDKSAVDENLYFQGGGR
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R1A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P30153
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.77 / 詳細: 23% (w/v) PEG 20k, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.77

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→128.4 Å / Num. obs: 62227 / % possible obs: 96.42 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 107.65 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.06023 / Rrim(I) all: 0.1655 / Net I/σ(I): 9.16
反射 シェル解像度: 3.15→3.263 Å / 冗長度: 0.82 % / Rmerge(I) obs: 2.011 / Mean I/σ(I) obs: 0.82 / Num. unique obs: 5795 / CC1/2: 0.397 / Rpim(I) all: 0.821 / Rrim(I) all: 2.177 / % possible all: 90.61

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→128.36 Å / SU ML: 0.5847 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.5509
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 3053 4.95 %
Rwork0.2205 58670 -
obs0.2227 61723 96.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 117.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→128.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20847 0 4 0 20851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002121293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.504528864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03723283
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00393711
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.11062808
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.15-3.20.48751030.44642516X-RAY DIFFRACTION88.84
3.2-3.250.43461430.39782513X-RAY DIFFRACTION92.32
3.25-3.310.40091240.35672576X-RAY DIFFRACTION92.43
3.31-3.370.37751150.31742728X-RAY DIFFRACTION97.87
3.37-3.430.37361440.29272692X-RAY DIFFRACTION98.03
3.43-3.50.31271280.29182726X-RAY DIFFRACTION97.94
3.5-3.580.34921400.29462690X-RAY DIFFRACTION97.38
3.58-3.660.37751350.29512740X-RAY DIFFRACTION98.06
3.66-3.750.33971360.28142691X-RAY DIFFRACTION97.58
3.75-3.860.3581400.2642700X-RAY DIFFRACTION97.29
3.86-3.970.31011250.23962722X-RAY DIFFRACTION97.67
3.97-4.10.2791530.2162660X-RAY DIFFRACTION97.23
4.1-4.240.24031460.19842677X-RAY DIFFRACTION96.81
4.24-4.410.24151720.19342699X-RAY DIFFRACTION97.42
4.41-4.610.22851600.19722598X-RAY DIFFRACTION96
4.61-4.860.20631360.1782610X-RAY DIFFRACTION94.3
4.86-5.160.24051170.18762710X-RAY DIFFRACTION97.52
5.16-5.560.24921290.20922741X-RAY DIFFRACTION98.42
5.56-6.120.24451330.22642724X-RAY DIFFRACTION98.48
6.12-7.010.29131520.222690X-RAY DIFFRACTION97.5
7.01-8.830.22261570.19762651X-RAY DIFFRACTION96.73
8.83-128.360.20741650.16982616X-RAY DIFFRACTION95.53
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.6401770466 Å / Origin y: -43.4646384379 Å / Origin z: -32.2763576472 Å
111213212223313233
T0.650659319944 Å20.01925616931 Å20.0146326860696 Å2-0.60592020297 Å2-0.0718840397366 Å2--0.853771475346 Å2
L0.153439518572 °2-0.0347132733987 °2-0.144070745478 °2-0.224982462662 °2-0.0641842175187 °2--0.835175547674 °2
S-0.0856846248302 Å °-0.0114751161226 Å °0.0565903107289 Å °0.040495111158 Å °0.00769454242542 Å °0.0805757853995 Å °0.14214841693 Å °-0.136019715134 Å °0.0724372654324 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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