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- PDB-8um5: X-ray structure of human SHIP1 Ptase-C2 domains covalently bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8um5
タイトルX-ray structure of human SHIP1 Ptase-C2 domains covalently bound to TREAT-AD (TAD) compound TAD-58547
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / SHIP1 / INPP5D / alzheimer's disase / TREAT-AD / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-polyphosphate 5-phosphatase / negative regulation of neutrophil differentiation / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphoinositide 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / negative regulation of monocyte differentiation ...inositol-polyphosphate 5-phosphatase / negative regulation of neutrophil differentiation / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphoinositide 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / negative regulation of monocyte differentiation / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / phosphate-containing compound metabolic process / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of bone resorption / positive regulation of B cell differentiation / negative regulation of B cell proliferation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of osteoclast differentiation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / PECAM1 interactions / negative regulation of interleukin-6 production / immunoglobulin mediated immune response / Interleukin receptor SHC signaling / regulation of immune response / negative regulation of signal transduction / positive regulation of erythrocyte differentiation / determination of adult lifespan / SH3 domain binding / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / cytoskeleton / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / apoptotic process / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Mesecar, A.D. / Hamdani, A.K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1U54AG065181 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA023168 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray structure of human SHIP1 Ptase-C2 domains covalently bound to TREAT-AD (TAD) compound TAD-58547
著者: Hamdani, A.K. / Mesecar, A.D.
履歴
登録2023年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3715
ポリマ－52,8781
非ポリマー4944
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.643, 82.266, 59.749
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.550, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 1


分子量: 52877.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPP5D
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92835
#2: 化合物 ChemComp-X3F / 5-(1,4-oxazepan-4-yl)-6-propanoylpyridine-2-carbonitrile


分子量: 259.304 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 17-22% PEG 2000 MME, 7-10% PEG 3000 and 0.1M HEPES pH 7.0. Protein crystallization was performed in 24-well sitting drop plates with a 1:1 ratio of protein to reservoir solution (final volume ...詳細: 17-22% PEG 2000 MME, 7-10% PEG 3000 and 0.1M HEPES pH 7.0. Protein crystallization was performed in 24-well sitting drop plates with a 1:1 ratio of protein to reservoir solution (final volume of 3 uL). Crystals were allowed to grow for at least 1 week at room temperature. Crystals at sizes appropriate for X-ray data collection were then cryoprotected with 2.5 uL of cryosolution (90% reservoir solution + 10% PEG 400.) Crystals were harvested with nylon loops and flash-frozen in liquid nitrogen.
Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→24.87 Å / Num. obs: 36968 / % possible obs: 98.35 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 28.96 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06535 / Rpim(I) all: 0.03248 / Rrim(I) all: 0.07319 / Net I/σ(I): 15.99
反射 シェル解像度: 1.861→1.927 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.6135 / Mean I/σ(I) obs: 2.49 / Num. unique obs: 16154 / CC1/2: 0.831 / CC star: 0.953 / Rpim(I) all: 0.3103 / Rrim(I) all: 0.6893 / % possible all: 90.79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→24.87 Å / SU ML: 0.2121 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.4949
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 1843 5 %
Rwork0.1578 34991 -
obs0.1602 36834 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→24.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3643 0 31 343 4017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00853902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97025303
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0632576
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0075684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.5148515
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.910.28051250.22492386X-RAY DIFFRACTION88.45
1.91-1.970.24971410.19572685X-RAY DIFFRACTION98.36
1.97-2.030.26141430.18812698X-RAY DIFFRACTION98.61
2.03-2.10.24131420.17912696X-RAY DIFFRACTION98.95
2.1-2.190.22181410.17622677X-RAY DIFFRACTION98.98
2.19-2.290.24661420.17222707X-RAY DIFFRACTION99.3
2.29-2.410.19511440.16752725X-RAY DIFFRACTION99.48
2.41-2.560.24571440.17392742X-RAY DIFFRACTION99.79
2.56-2.760.21711430.18372725X-RAY DIFFRACTION99.72
2.76-3.030.22511450.16982735X-RAY DIFFRACTION99.83
3.03-3.470.22011430.15512729X-RAY DIFFRACTION99.97
3.47-4.370.17051440.13362717X-RAY DIFFRACTION98.45
4.37-24.870.18351460.13672769X-RAY DIFFRACTION99.12
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.65307363475-0.03983167700420.09919255916391.455119713710.3257115753152.259732999970.0112503960196-0.383602154641-0.2445866188210.457200172701-0.1397111517810.5061922955750.426513690954-0.5994203278520.0574739300930.3070563298-0.09731860097330.1336150945890.4012918210550.01205612069010.37642295697-12.5511965571-20.505876087320.0482817667
21.74876444950.02901173828730.4469944871932.874412557051.527469203813.36328240306-0.09797491634940.03850725018620.0784576958991-0.15976140951-0.03450062257410.126532694617-0.218681611822-0.1847031239330.09944442241940.117278988154-0.003300807906680.01443878706120.1292094250270.02908556869650.150914952667-0.524019140881-10.82328529597.83984476727
31.920448163040.1186406705911.086534061222.150078817730.5093495525492.68446425543-0.166025286321-0.0696396477410.1849698290620.2041380718270.0309451651578-0.233099738502-0.1891823158920.1689594791460.09864593277660.1678632391960.0388372442345-0.01020878767510.1782971746890.02369390942580.1986116755349.76035661911-7.7475831041817.9106075948
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 395 through 504 )395 - 5041 - 110
22chain 'A' and (resid 505 through 617 )505 - 617111 - 223
33chain 'A' and (resid 618 through 856 )618 - 856224 - 451

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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