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万見
- PDB-8uk6: Candida albicans glutaminyl tRNA synthetase (GLN4) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uk6
タイトルCandida albicans glutaminyl tRNA synthetase (GLN4) in complex with N-pyrimidinyl-beta-thiophenylacrylamide
要素glutamine--tRNA ligase
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / Inhibitor / Complex / Allosteric (アロステリック効果) / LIGASE (リガーゼ) / LIGASE-LIGASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンtRNAリガーゼ / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Sychantha, D. / Wright, G.D.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institute for Advanced Research (CIFAR)CF-0182 カナダ
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Allosteric inhibition of tRNA synthetase Gln4 by N-pyrimidinyl-beta-thiophenylacrylamides exerts highly selective antifungal activity.
著者: Puumala, E. / Sychantha, D. / Lach, E. / Reeves, S. / Nabeela, S. / Fogal, M. / Nigam, A. / Johnson, J.W. / Aspuru-Guzik, A. / Shapiro, R.S. / Uppuluri, P. / Kalyaanamoorthy, S. / Magolan, J. ...著者: Puumala, E. / Sychantha, D. / Lach, E. / Reeves, S. / Nabeela, S. / Fogal, M. / Nigam, A. / Johnson, J.W. / Aspuru-Guzik, A. / Shapiro, R.S. / Uppuluri, P. / Kalyaanamoorthy, S. / Magolan, J. / Whitesell, L. / Robbins, N. / Wright, G.D. / Cowen, L.E.
履歴
登録2023年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glutamine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7843
ポリマ－93,4871
非ポリマー2972
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.090, 143.090, 145.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-933-

HOH

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要素

#1: タンパク質 glutamine--tRNA ligase


分子量: 93487.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: GLN4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1D8PQM9
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-WVK / (2E)-N-(pyrimidin-2-yl)-3-(thiophen-2-yl)prop-2-enamide


分子量: 231.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H9N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M sodium thiocyanate, 22% PEG 3350 with micro seeding

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→45.99 Å / Num. obs: 20414 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 26.4 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.223 / Rpim(I) all: 0.04414 / Rrim(I) all: 0.2274 / Net I/σ(I): 18.65
反射 シェル解像度: 2.73→2.828 Å / 冗長度: 27 % / Rmerge(I) obs: 2.571 / Mean I/σ(I) obs: 2.571 / Num. unique obs: 2006 / CC1/2: 0.787 / CC star: 0.939 / Rpim(I) all: 0.5024 / Rrim(I) all: 2.62 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.1_4122: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.73→45.99 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 1979 9.7 %
Rwork0.2032 --
obs0.2068 20411 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→45.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4677 0 17 33 4727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034811
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5076502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7511840
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005860
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.73-2.80.34261420.31851289X-RAY DIFFRACTION100
2.8-2.870.30271330.29881293X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.960.33081420.27091293X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.050.31161400.27041299X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.160.3191360.26821298X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.290.29821420.26041296X-RAY DIFFRACTION100
3.29-3.440.25551380.22151301X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.620.26311420.21791302X-RAY DIFFRACTION100
3.62-3.850.2141390.21361314X-RAY DIFFRACTION100
3.85-4.140.24091440.20281310X-RAY DIFFRACTION100
4.14-4.560.21491400.1641329X-RAY DIFFRACTION100
4.56-5.220.19841450.16571330X-RAY DIFFRACTION100
5.22-6.570.22631450.19111351X-RAY DIFFRACTION100
6.58-45.990.21461510.16921427X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.81511.2606-0.37076.38840.6581.4194-0.03370.1137-0.18610.1641-0.06210.75340.6114-0.54030.05760.8758-0.2918-0.0420.5750.01320.510733.9187.811319.9693
21.44160.7248-0.51598.56671.11741.27030.245-0.3136-0.32750.7815-0.2744-0.82440.81060.09020.05741.1563-0.1508-0.2250.50810.08450.641547.31535.39227.3851
32.1071-0.6404-0.40462.21730.16142.62990.01370.1124-0.47780.48940.1982-0.51250.98850.3204-0.20271.3577-0.0687-0.25280.5282-0.10150.787351.3865-8.585114.9595
41.35270.1904-0.08346.66190.82341.59550.05950.12260.0128-0.46810.0085-0.45020.2879-0.1772-0.04070.4445-0.07480.00890.3990.04420.439848.922834.240316.6923
54.4014-0.0994-1.03766.8355-1.83885.8448-0.06760.24910.3839-0.1660.06480.47770.14-0.4243-0.00230.31410.04360.00320.368-0.03630.614646.072462.766620.017
62.66240.079-0.26075.12190.71492.8032-0.0161-0.0639-0.1320.0356-0.0349-0.35530.2152-0.0528-0.01540.4141-0.0872-0.03520.32070.03230.514750.942540.215921.3199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 214 through 281 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 282 through 339 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 340 through 486 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 487 through 589 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 590 through 678 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 679 through 793 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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