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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8uis | ||||||
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タイトル | Structure of transcription complex Pol II-DSIF-NELF-TFIIS | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION/RNA/DNA / Nucleic acids / transcription / RNA polymerase II / NELF / DSIF / pausing / TRANSCRIPTION-RNA-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 NELF complex / positive regulation of protein modification process / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 1 Promoter ...NELF complex / positive regulation of protein modification process / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 1 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / : / : / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / organelle membrane / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / positive regulation of macroautophagy / transcription factor TFIID complex / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / positive regulation of translational initiation / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA polymerase II activity / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / P-body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / ribonucleoside binding / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / fibrillar center / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / single-stranded RNA binding / nuclear body / protein dimerization activity / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / mRNA binding / chromatin binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Sus scrofa (ブタ) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å | ||||||
データ登録者 | Su, B.G. / Vos, S.M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024 タイトル: Distinct negative elongation factor conformations regulate RNA polymerase II promoter-proximal pausing. 著者: Bonnie G Su / Seychelle M Vos / 要旨: Metazoan gene expression regulation involves pausing of RNA polymerase (Pol II) in the promoter-proximal region of genes and is stabilized by DSIF and NELF. Upon depletion of elongation factors, NELF ...Metazoan gene expression regulation involves pausing of RNA polymerase (Pol II) in the promoter-proximal region of genes and is stabilized by DSIF and NELF. Upon depletion of elongation factors, NELF appears to accompany elongating Pol II past pause sites; however, prior work indicates that NELF prevents Pol II elongation. Here, we report cryoelectron microscopy structures of Pol II-DSIF-NELF complexes with NELF in two distinct conformations corresponding to paused and poised states. The paused NELF state supports Pol II stalling, whereas the poised NELF state enables transcription elongation as it does not support a tilted RNA-DNA hybrid. Further, the poised NELF state can accommodate TFIIS binding to Pol II, allowing for Pol II reactivation at paused or backtracking sites. Finally, we observe that the NELF-A tentacle interacts with the RPB2 protrusion and is necessary for pausing. Our results define how NELF can support pausing, reactivation, and elongation by Pol II. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8uis.cif.gz | 1.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8uis.ent.gz | 1.4 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8uis.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8uis_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8uis_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8uis_validation.xml.gz | 125.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8uis_validation.cif.gz | 201.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/8uis ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/8uis | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 42303MC 8uhaC 8uhdC 8uhgC 8ui0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#1: DNA鎖 | 分子量: 15409.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 15396.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-Negative elongation factor ... , 2種, 2分子 WU
#4: タンパク質 | 分子量: 66315.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NELFCD, NELFD, TH1, TH1L, HSPC130 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8IXH7 |
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#19: タンパク質 | 分子量: 57343.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NELFA, WHSC2, P/OKcl.15 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9H3P2 |
-Transcription elongation factor ... , 2種, 2分子 ZS
#5: タンパク質 | 分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT5H, SPT5, SPT5H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00267 |
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#18: タンパク質 | 分子量: 34022.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCEA1, GTF2S, TFIIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23193 |
-DNA-directed RNA polymerase ... , 6種, 6分子 ABCEGI
#6: タンパク質 | 分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1DPV6, DNA-directed RNA polymerase |
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#7: タンパク質 | 分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TVZ5, DNA-directed RNA polymerase |
#8: タンパク質 | 分子量: 30997.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A481DF93 |
#10: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VTX4 |
#12: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VKG7 |
#14: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P60899 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 3種, 3分子 FHJ
#11: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VEK9 |
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#13: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1AQR7 |
#15: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8W4F9W9 |
-RNA polymerase II subunit ... , 2種, 2分子 KL
#16: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D0TE17 |
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#17: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TRS6 |
-RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 PD
#2: RNA鎖 | 分子量: 6966.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#9: タンパク質 | 分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D0KES4 |
-非ポリマー , 2種, 9分子
#20: 化合物 | ChemComp-ZN / #21: 化合物 | ChemComp-MG / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: RNA Polymerase in complex with DSIF, NELF, TFIIS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #6, #8-#17, #1-#3, #19, #4-#5, #18 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 160410 / 対称性のタイプ: POINT |