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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8uib | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of the human INTS9-INTS11-BRAT1 complex | |||||||||||||||||||||
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![]() | RNA BINDING PROTEIN / Complex / Chaperone / Nuclease | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() integrator complex assembly / ribonuclease inhibitor activity / snRNA 3'-end processing / snRNA processing / INTAC complex / mitochondrion localization / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / integrator complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA polymerase II transcription initiation surveillance ...integrator complex assembly / ribonuclease inhibitor activity / snRNA 3'-end processing / snRNA processing / INTAC complex / mitochondrion localization / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / integrator complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / response to ionizing radiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / protein localization to nucleus / RNA endonuclease activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / glucose metabolic process / cell migration / positive regulation of cell growth / blood microparticle / cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å | |||||||||||||||||||||
![]() | Lin, M. / Tong, L. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cytoplasmic binding partners of the Integrator endonuclease INTS11 and its paralog CPSF73 are required for their nuclear function. 著者: Min-Han Lin / Madeline K Jensen / Nathan D Elrod / Hsu-Feng Chu / MaryClaire Haseley / Alissa C Beam / Kai-Lieh Huang / Wesley Chiang / William K Russell / Kelsey Williams / Christoph ...著者: Min-Han Lin / Madeline K Jensen / Nathan D Elrod / Hsu-Feng Chu / MaryClaire Haseley / Alissa C Beam / Kai-Lieh Huang / Wesley Chiang / William K Russell / Kelsey Williams / Christoph Pröschel / Eric J Wagner / Liang Tong / ![]() 要旨: INTS11 and CPSF73 are metal-dependent endonucleases for Integrator and pre-mRNA 3'-end processing, respectively. Here, we show that the INTS11 binding partner BRAT1/CG7044, a factor important for ...INTS11 and CPSF73 are metal-dependent endonucleases for Integrator and pre-mRNA 3'-end processing, respectively. Here, we show that the INTS11 binding partner BRAT1/CG7044, a factor important for neuronal fitness, stabilizes INTS11 in the cytoplasm and is required for Integrator function in the nucleus. Loss of BRAT1 in neural organoids leads to transcriptomic disruption and precocious expression of neurogenesis-driving transcription factors. The structures of the human INTS9-INTS11-BRAT1 and Drosophila dIntS11-CG7044 complexes reveal that the conserved C terminus of BRAT1/CG7044 is captured in the active site of INTS11, with a cysteine residue directly coordinating the metal ions. Inspired by these observations, we find that UBE3D is a binding partner for CPSF73, and UBE3D likely also uses a conserved cysteine residue to directly coordinate the active site metal ions. Our studies have revealed binding partners for INTS11 and CPSF73 that behave like cytoplasmic chaperones with a conserved impact on the nuclear functions of these enzymes. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 283.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 217.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 51 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 78 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 42291MC ![]() 8uicC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 73891.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 67756.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
#3: タンパク質 | 分子量: 88195.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() | ||||
#4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Complex of BRAT1-IntS9-IntS11 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.230 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 58.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1112411 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 185172 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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