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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ufa | ||||||
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タイトル | Eastern equine encephalitis virus (PE-6) VLP (asymmetric unit) | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / virus / Structural Genomics / Center for Structural Biology of Infectious Diseases / CSBID | ||||||
機能・相同性 | ![]() T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | ||||||
![]() | Adams, L.J. / Fremont, D.H. / Center for Structural Biology of Infectious Diseases (CSBID) | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural and functional basis of VLDLR usage by Eastern equine encephalitis virus. 著者: Lucas J Adams / Saravanan Raju / Hongming Ma / Theron Gilliland / Douglas S Reed / William B Klimstra / Daved H Fremont / Michael S Diamond / ![]() 要旨: The very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) comprises eight LDLR type A (LA) domains and supports entry of distantly related alphaviruses, including Eastern equine encephalitis virus (EEEV) and ...The very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) comprises eight LDLR type A (LA) domains and supports entry of distantly related alphaviruses, including Eastern equine encephalitis virus (EEEV) and Semliki Forest virus (SFV). Here, by resolving multiple cryo-electron microscopy structures of EEEV-VLDLR complexes and performing mutagenesis and functional studies, we show that EEEV uses multiple sites (E1/E2 cleft and E2 A domain) to engage more than one LA domain simultaneously. However, no single LA domain is necessary or sufficient to support efficient EEEV infection. Whereas all EEEV strains show conservation of two VLDLR-binding sites, the EEEV PE-6 strain and a few other EEE complex members feature a single amino acid substitution that enables binding of LA domains to an additional site on the E2 B domain. These structural and functional analyses informed the design of a minimal VLDLR decoy receptor that neutralizes EEEV infection and protects mice from lethal challenge. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 666.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 531.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 103.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 160.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 42188MC ![]() 8ufbC ![]() 8ufcC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47935.180 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 802-1242 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: PE-6 / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 46378.191 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 325-738 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: PE-6 / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 16540.656 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 111-261 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: PE-6 / 遺伝子: SP / 発現宿主: ![]() #4: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Eastern equine encephalitis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: PE-6 |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
撮影 | 電子線照射量: 37.93 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1038056 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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