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万見
- PDB-8uem: The CryoEM structure of the high affinity Carbon monoxide dehydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uem
タイトルThe CryoEM structure of the high affinity Carbon monoxide dehydrogenase from Mycobacterium smegmatis
要素
  • (Carbon monoxide dehydrogenase ...) x 2
  • [2Fe-2S] binding domain protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Carbon monoxide dehydrogenase / MoCu / Mycobacterium smegmatis / High affinity / trace gas scavenging
機能・相同性
機能・相同性情報


carbon-monoxide dehydrogenase (acceptor) / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / copper ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase ...Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE / Carbon monoxide dehydrogenase medium chain / [2Fe-2S] binding domain protein / Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Grinter, R. / Venugopal, H. / Greening, C. / Gillett, D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP200103074 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Quinone extraction drives atmospheric carbon monoxide oxidation in bacteria.
著者: Ashleigh Kropp / David L Gillett / Hari Venugopal / Miguel A Gonzálvez / James P Lingford / Surbhi Jain / Christopher K Barlow / Jie Zhang / Chris Greening / Rhys Grinter /
要旨: Diverse bacteria and archaea use atmospheric CO as an energy source for long-term survival. Bacteria use [MoCu]-CO dehydrogenases (Mo-CODH) to convert atmospheric CO to carbon dioxide, transferring ...Diverse bacteria and archaea use atmospheric CO as an energy source for long-term survival. Bacteria use [MoCu]-CO dehydrogenases (Mo-CODH) to convert atmospheric CO to carbon dioxide, transferring the obtained electrons to the aerobic respiratory chain. However, it is unknown how these enzymes oxidize CO at low concentrations and interact with the respiratory chain. Here, we use cryo-electron microscopy and structural modeling to show how Mo-CODH (CoxSML) from Mycobacterium smegmatis interacts with its partner, the membrane-bound menaquinone-binding protein CoxG. We provide electrochemical, biochemical and genetic evidence that Mo-CODH transfers CO-derived electrons to the aerobic respiratory chain through CoxG. Lastly, we show that Mo-CODH and CoxG genetically and structurally associate in diverse bacteria and archaea. These findings reveal the basis of the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric CO oxidation, while demonstrating that long-range quinone transport is a general mechanism of energy conservation, which convergently evolved on multiple occasions.
履歴
登録2023年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
B: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain
C: [2Fe-2S] binding domain protein
D: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
E: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain
F: [2Fe-2S] binding domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,74916
ポリマ－269,6336
非ポリマー4,11610
水16,195899
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Carbon monoxide dehydrogenase ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL


分子量: 85957.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: I7F6J6
#2: タンパク質 Carbon monoxide dehydrogenase medium chain


分子量: 31710.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: A0QQG2

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タンパク質 , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質 [2Fe-2S] binding domain protein


分子量: 17148.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: A0QQG3

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非ポリマー , 5種, 909分子

#4: 化合物 ChemComp-CUN / CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER


分子量: 224.558 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CuHMoO2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MCN / PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 696.501 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22N8O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#7: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 899 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.270 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.05 MTris1
20.2 MNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
撮影電子線照射量: 66 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4508

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.1.2粒子像選択
4cryoSPARC3.1.2CTF補正
7Coot0.92モデルフィッティング
9cryoSPARC3.1.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.1.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.1.2分類
12cryoSPARC3.1.2３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 1.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 290597 / アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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