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万見
- EMDB-42164: The CryoEM structure of the high affinity Carbon monoxide dehydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42164
タイトルThe CryoEM structure of the high affinity Carbon monoxide dehydrogenase from Mycobacterium smegmatis
マップデータPrimary Map
試料
  • 複合体: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH)
    • タンパク質・ペプチド: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain
    • タンパク質・ペプチド: [2Fe-2S] binding domain protein
  • タンパク質・ペプチド: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
  • リガンド: CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER
  • リガンド: PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: water
キーワードCarbon monoxide dehydrogenase / MoCu / Mycobacterium smegmatis / High affinity / trace gas scavenging / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


carbon-monoxide dehydrogenase (acceptor) / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / molybdenum ion binding / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / copper ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase ...Carbon-monoxide dehydrogenase, large subunit / : / : / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbon monoxide dehydrogenase medium chain / [2Fe-2S] binding domain protein / Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Grinter R / Venugopal H / Greening C / Gillett D
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
Australian Research Council (ARC)DP200103074 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Quinone extraction drives atmospheric carbon monoxide oxidation in bacteria.
著者: Ashleigh Kropp / David L Gillett / Hari Venugopal / Miguel A Gonzálvez / James P Lingford / Surbhi Jain / Christopher K Barlow / Jie Zhang / Chris Greening / Rhys Grinter /
要旨: Diverse bacteria and archaea use atmospheric CO as an energy source for long-term survival. Bacteria use [MoCu]-CO dehydrogenases (Mo-CODH) to convert atmospheric CO to carbon dioxide, transferring ...Diverse bacteria and archaea use atmospheric CO as an energy source for long-term survival. Bacteria use [MoCu]-CO dehydrogenases (Mo-CODH) to convert atmospheric CO to carbon dioxide, transferring the obtained electrons to the aerobic respiratory chain. However, it is unknown how these enzymes oxidize CO at low concentrations and interact with the respiratory chain. Here, we use cryo-electron microscopy and structural modeling to show how Mo-CODH (CoxSML) from Mycobacterium smegmatis interacts with its partner, the membrane-bound menaquinone-binding protein CoxG. We provide electrochemical, biochemical and genetic evidence that Mo-CODH transfers CO-derived electrons to the aerobic respiratory chain through CoxG. Lastly, we show that Mo-CODH and CoxG genetically and structurally associate in diverse bacteria and archaea. These findings reveal the basis of the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric CO oxidation, while demonstrating that long-range quinone transport is a general mechanism of energy conservation, which convergently evolved on multiple occasions.
履歴
登録2023年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42164.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42164.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary Map
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 324 pix.
= 265.68 Å		0.82 Å/pix.
x 324 pix.
= 265.68 Å		0.82 Å/pix.
x 324 pix.
= 265.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.23
最小 - 最大-5.0479937 - 17.120714
平均 (標準偏差)0.0012077261 (±0.22044414)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 265.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_42164_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_42164_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH)

全体名称: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH)
要素
  • 複合体: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH)
    • タンパク質・ペプチド: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain
    • タンパク質・ペプチド: [2Fe-2S] binding domain protein
  • タンパク質・ペプチド: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL
  • リガンド: CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER
  • リガンド: PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: water

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超分子 #1: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH)

超分子名称: MoCu Carbon monoxide Dehydrogenase (MoCu-CODH) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 270 KDa

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分子 #1: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL

分子名称: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 85.957844 KDa
配列文字列: MTTLENPVER PEDTAVNDAK PCGHGRMLRK EDPRFIRGRG NYVDDVKLPG MLHLAILRSP YAHATINSID VTAAQAHPKV KAVVTGADL AAKGLAWMPT LSNDVQAVLA TDKVRFQGQE VAFVVAEDRY SARDALELID VDYEPLDPVI DARHALDPGA P VIRTDLDG ...文字列:
MTTLENPVER PEDTAVNDAK PCGHGRMLRK EDPRFIRGRG NYVDDVKLPG MLHLAILRSP YAHATINSID VTAAQAHPKV KAVVTGADL AAKGLAWMPT LSNDVQAVLA TDKVRFQGQE VAFVVAEDRY SARDALELID VDYEPLDPVI DARHALDPGA P VIRTDLDG KTDNHCFDWE TGDAAATDAV FAKADVVVKQ EMVYPRVHPA PMETCGAVAD LDPVTRKLTL WSTTQAPHAH RT LYALVAG LPEHKIRVIS PDIGGGFGNK VPIYPGYVCA IVGSLLLGKP VKWMEDRSEN LTSTGFARDY IMVGEIAATR DGK ILAIRS NVLADHGAFN GTAAPVKYPA GFFGVFTGSY DIEAAYCHMT AVYTNKAPGG VAYACSFRIT EAVYFVERLV DCLA YELKM DPAQLRLQNL LKAEQFPYTS KTGWVYDSGD YEKTMRLAME MVDYEGLRAE QAEKRKRGEL MGIGMSFFTE AVGAG PRKD MDILGLGMAD GCELRVHPTG KAVVRLSVQS QGQGHETTFA QIVAEELGIP PEDIDVVHGD TDQTPFGLGT YGSRST PVS GAAAALVARK VRDKAKIIAA GMLEASIADL EWDKGSFHIK GDPSASVTIA DIAMRAHGAG DLPEGLEGGL DAQICYN PS NLTYPYGAYF CVVDIDPGTA VVKVRRFVAV DDCGTRINPM IIEGQIHGGL VDGIGMALME MIAFDEDGNC LGGSLMDY L IPTAMEVPHF ETGHTVTPSP HHPIGAKGIG ESATVGSPPA VVNAVVDALA PYGVRHADMP LTPSRVWEAM QGRATPPI

UniProtKB: Carbon monoxide dehydrogenase (Large chain), CoxL

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分子 #2: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain

分子名称: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 31.710051 KDa
配列文字列: MQVPGPFEYE RATSVDHAVG LLDRLGEDAR IVAGGHSLLP MMKLRIANPE YLVDINDLAV ELGYVITDPT LVRIGAMARH RQVLESDPL AAVCPIFRDA ERVIADPVVR NRGTLGGSLC QADPAEDLTT VCTILGAVCL ARGPGGEREI GIDDFLVGPY E TALAHNEM ...文字列:
MQVPGPFEYE RATSVDHAVG LLDRLGEDAR IVAGGHSLLP MMKLRIANPE YLVDINDLAV ELGYVITDPT LVRIGAMARH RQVLESDPL AAVCPIFRDA ERVIADPVVR NRGTLGGSLC QADPAEDLTT VCTILGAVCL ARGPGGEREI GIDDFLVGPY E TALAHNEM LVEVRIPVRH RTSSAYAKVE RRVGDWAVTA AGAQVTLDGD SIVAARVGLT AVNPDPDALR ALADDLIGKP AT EETFAAA GELAVQACEP VTDTRGSADY KRHLARELTI RTMRTAVERV RTAPAPEGN

UniProtKB: Carbon monoxide dehydrogenase medium chain

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分子 #3: [2Fe-2S] binding domain protein

分子名称: [2Fe-2S] binding domain protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 17.14857 KDa
配列文字列:
MQVTMTVNGE AVTADVEPRM LLVHFLRDQL GLTGTHWGCD TSNCGTCVVE VDGEPVKSCT MLAAMASGHS VNTVEGMEVD GKLDPVQEG FMQCHGLQCG FCTPGMMITA RALLRQNPDP TEEEIREAIS GQICRCTGYT TIVRSVQWAA RHAREEAKA

UniProtKB: [2Fe-2S] binding domain protein

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分子 #4: CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER

分子名称: CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CUN
分子量理論値: 224.558 Da
Chemical component information

ChemComp-CUN:
CU(I)-S-MO(IV)(=O)OH CLUSTER

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分子 #5: PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE

分子名称: PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MCN
分子量理論値: 696.501 Da
Chemical component information

ChemComp-MCN:
PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE

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分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD*YM

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分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 899 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.9 / 構成要素:
濃度名称式
0.05 MTris
0.2 MNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/4 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.001 kPa
凍結凍結剤: PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4508 / 平均電子線量: 66.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.2) / 使用した粒子像数: 290597
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.2)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8uem:
The CryoEM structure of the high affinity Carbon monoxide dehydrogenase from Mycobacterium smegmatis

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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