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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ua9 | ||||||
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タイトル | Structure of eastern equine encephalitis virus VLP unliganded quasi-threefold spike protein | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS LIKE PARTICLE / Eastern Equine Encephalitis Virus | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Abraham, J. / Yang, P. / Li, W. / Fan, X. / Pan, J. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structural basis for VLDLR recognition by eastern equine encephalitis virus. 著者: Pan Yang / Wanyu Li / Xiaoyi Fan / Junhua Pan / Colin J Mann / Haley Varnum / Lars E Clark / Sarah A Clark / Adrian Coscia / Himanish Basu / Katherine Nabel Smith / Vesna Brusic / Jonathan Abraham / 要旨: Eastern equine encephalitis virus (EEEV) is the most virulent alphavirus that infects humans, and many survivors develop neurological sequelae, including paralysis and intellectual disability. ...Eastern equine encephalitis virus (EEEV) is the most virulent alphavirus that infects humans, and many survivors develop neurological sequelae, including paralysis and intellectual disability. Alphavirus spike proteins comprise trimers of heterodimers of glycoproteins E2 and E1 that mediate binding to cellular receptors and fusion of virus and host cell membranes during entry. We recently identified very-low density lipoprotein receptor (VLDLR) and apolipoprotein E receptor 2 (ApoER2) as cellular receptors for EEEV and a distantly related alphavirus, Semliki Forest virus (SFV). Here, we use single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine structures of the EEEV and SFV spike glycoproteins bound to the VLDLR ligand-binding domain and found that EEEV and SFV interact with the same cellular receptor through divergent binding modes. Our studies suggest that the ability of LDLR-related proteins to interact with viral spike proteins through very small footprints with flexible binding modes results in a low evolutionary barrier to the acquisition of LDLR-related proteins as cellular receptors for diverse sets of viruses. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8ua9.cif.gz | 814.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8ua9.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8ua9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8ua9_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8ua9_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8ua9_validation.xml.gz | 120.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8ua9_validation.cif.gz | 183.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/8ua9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/8ua9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47984.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Spike glycoprotein E1 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) 遺伝子: E1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678 #2: タンパク質 | 分子量: 46818.742 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 325-744 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678 #3: タンパク質 | 分子量: 6147.061 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08768 #4: タンパク質 | 分子量: 29212.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678 #5: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Eastern equine encephalitis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: #4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 54.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 432897 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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