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- PDB-8ua2: Crystal Structure of infected cell protein 0 (ICP0) from herpes s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ua2
タイトルCrystal Structure of infected cell protein 0 (ICP0) from herpes simplex virus 1 (proteolyzed fragment)
要素RL2
キーワードPROTEIN BINDING / infected cell protein 0 (ICP0) / herpes simplex virus 1 / beta barrel / dimization
機能・相同性
機能・相同性情報


ligase activity / ubiquitin protein ligase activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / protein ubiquitination / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Lovell, S. / Kashipathy, M. / Battaile, K.P. / Cooper, A. / Davido, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM1110761 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM113117 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2024
タイトル: HSV-1 ICP0 dimer domain adopts a novel beta-barrel fold.
著者: McCloskey, E. / Kashipathy, M. / Cooper, A. / Gao, P. / Johnson, D.K. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Davido, D.J.
履歴
登録2023年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RL2
B: RL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7974
ポリマ－77,5442
非ポリマー2542
水00
1
A: RL2
B: RL2
ヘテロ分子

A: RL2
B: RL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5958
ポリマ－155,0874
非ポリマー5084
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area15640 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.909, 95.909, 74.526
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 RL2 / Ubiquitin E3 ligase ICP0


分子量: 38771.777 Da / 分子数: 2 / 断片: A391-Q776 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: RL2, RL2_1, HHV1gp002, HHV1gp082 / プラスミド: pTBSG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: H9E965
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PACT G3: 20% (w/v) PEG 3350, 100 mM Bis-Tris Propane pH 7.5, 200 mM NaI, 80% crystallization solution and 20% (v/v) PEG 200. The electron density was consistent with a protelyzed fragment spanning A636-Q776

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月10日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→47.95 Å / Num. obs: 10603 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 134156
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 1.452 / Num. measured all: 18440 / Num. unique obs: 1373 / CC1/2: 0.862 / Rpim(I) all: 0.41 / Rrim(I) all: 1.509 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3083: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.65→34.734 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.1 / 位相誤差: 31.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2882 511 4.85 %
Rwork0.2182 --
obs0.2213 10544 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→34.734 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 2 0 1686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1362369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6651011
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011296
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6502-2.91680.37881310.2932436X-RAY DIFFRACTION100
2.9168-3.33860.31751260.2562458X-RAY DIFFRACTION100
3.3386-4.20510.30231400.20812491X-RAY DIFFRACTION100
4.2051-34.7340.24941140.20232648X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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