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Yorodumi- PDB-8u16: The ternary complex structure of DDB1-CRBN-SALL4(ZF1,2)-short bou... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8u16 | ||||||
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Title | The ternary complex structure of DDB1-CRBN-SALL4(ZF1,2)-short bound to Pomalidomide | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / complex / glue | ||||||
Function / homology | Function and homology information POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / embryonic limb morphogenesis / biological process involved in interaction with symbiont ...POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / embryonic limb morphogenesis / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / ventricular septum development / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / inner cell mass cell proliferation / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / somatic stem cell population maintenance / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of protein-containing complex assembly / heterochromatin / positive regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN gene transcription / neural tube closure / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / site of double-strand break / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Clifton, M.C. / Ma, X. / Ornelas, E. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2023 Title: Structural and biophysical comparisons of the pomalidomide- and CC-220-induced interactions of SALL4 with cereblon. Authors: Ma, X. / Leon, B. / Ornelas, E. / Dovala, D. / Tandeske, L. / Luu, C. / Pardee, G. / Widger, S. / Solomon, J.M. / Beckwith, R.E.J. / Moser, H. / Clifton, M.C. / Wartchow, C.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8u16.cif.gz | 932.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8u16.ent.gz | 762.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8u16.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8u16_validation.pdf.gz | 995.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8u16_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 8u16_validation.xml.gz | 83.2 KB | Display | |
Data in CIF | 8u16_validation.cif.gz | 113.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/8u16 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/8u16 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8u15C 8u17C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ADBECF
#1: Protein | Mass: 42971.574 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CRBN / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q96SW2 #2: Protein | Mass: 93347.078 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: residues 396 through 706 deleted, substituted with GNGNSG Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DDB1, XAP1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q16531 #3: Protein | Mass: 6417.460 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SALL4, ZNF797 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UJQ4 |
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-Non-polymers , 4 types, 45 molecules
#4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-EDO / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2M Sodium malonate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Nov 26, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→88.7 Å / Num. obs: 71316 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 26.4 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.0773 / Rpim(I) all: 0.118 / Rrim(I) all: 0.609 / Rsym value: 0.9216 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 1886081 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→2.97 Å / % possible obs: 100 % / Redundancy: 25.2 % / Rmerge(I) obs: 8.198 / Num. measured all: 113305 / Num. unique obs: 4497 / CC1/2: 0.432 / Rpim(I) all: 1.66 / Rrim(I) all: 8.365 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I) obs: 0.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9→49.35 Å / SU ML: 0.45 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 34.3 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→49.35 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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