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万見
- PDB-8typ: Complement Protease C1s Inhibited by 6-(4-phenylpiperazin-1-yl)py... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8typ
タイトルComplement Protease C1s Inhibited by 6-(4-phenylpiperazin-1-yl)pyridine-3-carboximidamide
要素Complement C1s subcomponent
キーワードIMMUNE SYSTEM / complement / protease / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis ...complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SQT / Complement C1s subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Geisbrecht, B.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM140852 米国
引用ジャーナル: J Immunol. / 年: 2024
タイトル: Inhibition of the C1s Protease and the Classical Complement Pathway by 6-(4-Phenylpiperazin-1-yl)Pyridine-3-Carboximidamide and Chemical Analogs.
著者: Xu, X. / Herdendorf, T.J. / Duan, H. / Rohlik, D.L. / Roy, S. / Zhou, H. / Alkhateeb, H. / Khandelwal, S. / Zhou, Q. / Li, P. / Arepally, G.M. / Walker, J.K. / Garcia, B.L. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2023年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1s subcomponent
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0383
ポリマ－38,0241
非ポリマー1,0142
水6,035335
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.710, 79.818, 60.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Complement C1s subcomponent


分子量: 38023.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1S / プラスミド: pCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293(t) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09871
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SQT / 6-(4-phenylpiperazin-1-yl)pyridine-3-carboximidamide


分子量: 281.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium acetate 0.1 M Tris-HCl (pH 8.1) PEG-4000 24% (w/v)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 35443 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.973 / CC star: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.168 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 214518
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.863.50.96529090.4640.7960.5371.1131.04980.6
1.86-1.944.50.76633830.6110.8710.3880.8641.02992.7
1.94-2.035.50.60135510.7450.9240.2780.6651.00698
2.03-2.135.90.45736400.840.9560.2050.5021.01499.6
2.13-2.276.30.3736170.9150.9780.1590.4030.993100
2.27-2.447.10.29836620.950.9870.120.3210.997100
2.44-2.6970.22436270.970.9920.0910.2421.014100
2.69-3.086.50.17136500.9760.9940.0730.1861.006100
3.08-3.886.90.12236720.9870.9970.050.1320.999100
3.88-506.80.09737320.9920.9980.040.1051.051100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→48.03 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1957 2000 5.66 %
Rwork0.1854 --
obs0.1859 35339 96.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2390 0 70 335 2795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072524
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9083427
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.661937
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.3551050.2951756X-RAY DIFFRACTION72
1.84-1.890.30911320.26362180X-RAY DIFFRACTION87
1.89-1.950.22021370.24422307X-RAY DIFFRACTION95
1.95-2.010.21951450.22962395X-RAY DIFFRACTION97
2.01-2.080.22431470.19822454X-RAY DIFFRACTION99
2.08-2.170.18511450.19712435X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.270.19751480.18692463X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.390.19841460.18432441X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.530.19791490.18572471X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.730.21991490.19142473X-RAY DIFFRACTION100
2.73-30.18821480.1932484X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.440.1841480.18282475X-RAY DIFFRACTION100
3.44-4.330.16361490.15452481X-RAY DIFFRACTION100
4.33-48.030.18861520.16982524X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0087-0.06910.0545-0.08550.370.38560.02540.0676-0.0241-0.0451-0.0921-0.0824-0.1239-0.0321-0.00930.26-0.00190.02270.2094-0.02920.16910.616112.864238.7133
20.9129-0.13310.06041.54980.08951.7265-0.043-0.0495-0.00870.0424-0.01150.10160.0314-0.0697-00.1143-0.00330.0030.1463-0.00490.1489.67680.41147.1024
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 357 through 433 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 434 through 683 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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