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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8twc | ||||||
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タイトル | Acinetobacter phage AP205 T=3 VLP | ||||||
![]() | Coat protein | ||||||
![]() | VIRUS LIKE PARTICLE / Acinetobacter / SsRNA phage virus / VIRUS / VLP | ||||||
機能・相同性 | : / AP205 coat protein / viral capsid / Coat protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | ||||||
![]() | Meng, R. / Xing, Z. / Zhang, J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of Acinetobacter type IV pili targeting by an RNA virus. 著者: Ran Meng / Zhongliang Xing / Jeng-Yih Chang / Zihao Yu / Jirapat Thongchol / Wen Xiao / Yuhang Wang / Karthik Chamakura / Zhiqi Zeng / Fengbin Wang / Ry Young / Lanying Zeng / Junjie Zhang / ![]() 要旨: Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. ...Acinetobacters pose a significant threat to human health, especially those with weakened immune systems. Type IV pili of acinetobacters play crucial roles in virulence and antibiotic resistance. Single-stranded RNA bacteriophages target the bacterial retractile pili, including type IV. Our study delves into the interaction between Acinetobacter phage AP205 and type IV pili. Using cryo-electron microscopy, we solve structures of the AP205 virion with an asymmetric dimer of maturation proteins, the native Acinetobacter type IV pili bearing a distinct post-translational pilin cleavage, and the pili-bound AP205 showing its maturation proteins adapted to pilin modifications, allowing each phage to bind to one or two pili. Leveraging these results, we develop a 20-kilodalton AP205-derived protein scaffold targeting type IV pili in situ, with potential for research and diagnostics. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 41666MC ![]() 8tobC ![]() 8tocC ![]() 8tv9C ![]() 8tvaC ![]() 8tw2C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13820.569 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Acinetobacter phage AP205 / タイプ: VIRUS 詳細: amplified and purified from infected Acinetobacter GP16 cells. Entity ID: all / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 2.48 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Acinetobacter genomosp. 16BJ | |||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: Coat / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 3 | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.0 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: AP205 virion particle | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 3uL sample applied to a 300-mesh 2/1 copper grid |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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