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- PDB-8tv0: XptA2 wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tv0
タイトルXptA2 wild type
要素XptA2
キーワードTOXIN / TcA / Insecticide / Translocase
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC toxin, N-terminal domain / ABC toxin N-terminal region / TcA receptor binding domain / TcA receptor binding domain / Insecticidal toxin complex/plasmid virulence protein / Tc toxin complex TcA, C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain / Salmonella virulence plasmid 28.1kDa A protein / Tc toxin complex TcA C-terminal TcB-binding domain / Neuraminidase-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
A component of insecticidal toxin complex (Tc)
類似検索 - 構成要素
生物種Xenorhabdus nematophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Martin, C.L. / Aller, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01HL128203 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Structures of the Insecticidal Toxin Complex Subunit XptA2 Highlight Roles for Flexible Domains.
著者: Cole L Martin / David W Chester / Christopher D Radka / Lurong Pan / Zhengrong Yang / Rachel C Hart / Elad M Binshtein / Zhao Wang / Lisa Nagy / Lawrence J DeLucas / Stephen G Aller /
要旨: The Toxin Complex (Tc) superfamily consists of toxin translocases that contribute to the targeting, delivery, and cytotoxicity of certain pathogenic Gram-negative bacteria. Membrane receptor ...The Toxin Complex (Tc) superfamily consists of toxin translocases that contribute to the targeting, delivery, and cytotoxicity of certain pathogenic Gram-negative bacteria. Membrane receptor targeting is driven by the A-subunit (TcA), which comprises IgG-like receptor binding domains (RBDs) at the surface. To better understand XptA2, an insect specific TcA secreted by the symbiont from the intestine of entomopathogenic nematodes, we determined structures by X-ray crystallography and cryo-EM. Contrary to a previous report, XptA2 is pentameric. RBD-B exhibits an indentation from crystal packing that indicates loose association with the shell and a hotspot for possible receptor binding or a trigger for conformational dynamics. A two-fragment XptA2 lacking an intact linker achieved the folded pre-pore state like wild type (wt), revealing no requirement of the linker for protein folding. The linker is disordered in all structures, and we propose it plays a role in dynamics downstream of the initial pre-pore state.
履歴
登録2023年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XptA2
B: XptA2
C: XptA2
D: XptA2
E: XptA2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,435,3225
ポリマ－1,435,3225
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)175.134, 176.934, 509.703
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
XptA2


分子量: 287064.375 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenorhabdus nematophila (バクテリア)
遺伝子: xptA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: N1NRW3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: liquid diffusion / 詳細: 0.1M HEPES, pH 7.5, 0.2M NaCl and 16-20% PEG-3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48.8 Å / Num. obs: 271071 / % possible obs: 94.73 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.95 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.149 / Num. unique obs: 19970

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→48.73 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 3442 0.67 %
Rwork0.1939 --
obs0.1943 271034 91.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→48.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数100035 0 0 0 100035
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002102065
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.525138570
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.43713900
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03915530
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00418005
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.140.3102830.283412464X-RAY DIFFRACTION57
3.14-3.190.29561020.272713614X-RAY DIFFRACTION62
3.19-3.230.4123920.275314967X-RAY DIFFRACTION68
3.23-3.290.33211110.268116288X-RAY DIFFRACTION74
3.29-3.340.28971310.260517658X-RAY DIFFRACTION80
3.34-3.40.29171330.246519057X-RAY DIFFRACTION86
3.4-3.460.29681240.238520179X-RAY DIFFRACTION91
3.46-3.530.32631400.232221043X-RAY DIFFRACTION96
3.53-3.60.28491540.224221710X-RAY DIFFRACTION98
3.6-3.680.29111440.221221824X-RAY DIFFRACTION99
3.68-3.760.3111410.210121981X-RAY DIFFRACTION100
3.76-3.850.2371570.203221966X-RAY DIFFRACTION100
3.85-3.960.26281520.196522006X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.080.31191500.195122058X-RAY DIFFRACTION100
4.08-4.210.26361510.184622000X-RAY DIFFRACTION100
4.21-4.360.19291400.17522009X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.530.24471570.169422028X-RAY DIFFRACTION100
4.53-4.740.17721430.163121950X-RAY DIFFRACTION100
4.74-4.990.23841510.163622042X-RAY DIFFRACTION100
4.99-5.30.25391480.173422035X-RAY DIFFRACTION100
5.3-5.710.20821500.185722031X-RAY DIFFRACTION100
5.71-6.280.25571430.199622070X-RAY DIFFRACTION100
6.28-7.190.20671560.192122009X-RAY DIFFRACTION100
7.19-9.050.19821520.162821924X-RAY DIFFRACTION100
9.05-48.730.17181370.149719944X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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